Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides pour le bon fonctionnement et la régénération du corps

Les acides aminés de différentes longueurs et séquences de chaîne peuvent former des dimères et des polymères. Selon le nombre de résidus d'acides aminés dans la chaîne polymère, les polymères sont classés en peptides et protéines. Les peptides contiennent environ 50 acides aminés dans leur structure, tandis que les protéines présentent un nombre plus important de résidus d'acides aminés dans une ou plusieurs chaînes que les peptides. Les acides aminés, ainsi que les protéines et peptides, jouent un rôle important dans le bon fonctionnement de l'organisme. Grâce aux thérapies peptidiques modernes, la régénération de l'organisme peut être facilitée.

Mots-clés : Peptide · Acide aminé · Protéine · α-Hélice · Feuillet β · chaîne non polaire · Alanine · Valine · Leucine · Isoleucine · Phénylalanine · Tryptophane · Méthionine · Proline · Glycine · Sérine · Thréonine · Tyrosine · Cystéine · Asparagine · Glutamine · Acide aspartique · Acide glutamique · Configuration · Conformation · Dipeptide · Oligopeptide · Liaison peptidique · Hormone de croissance

Liste des abréviations : ACTH - Adrénocorticotropine ; CRH - Corticolibérine ; POMC - Proopiomélanocortine ; MMC - complexe moteur migrant ; GRPP - polypeptide pancréatique dépendant du glicentine ; HGH - hormone de croissance

Le rôle biologique des acides aminés, protéines et peptides dans le bon fonctionnement et la régénération de l'organisme est présenté ci-après afin d'en clarifier le mode d'action et les possibilités.

Caractérisation des acides aminés

Les acides aminés font partie des composants les mieux étudiés des organismes vivants et se présentent comme des dérivés d'acides organiques dans lesquels au moins un atome d'hydrogène est remplacé par un groupe amino. Ils sont des composants largement répandus, présents à la fois sous forme libre et liée - dans le cas des peptides ou des protéines. Chaque acide aminé présent dans les protéines, à l'exception de la proline et de l'hydroxyproline, possède un groupe amino sur le carbone α et une chaîne latérale R, qui peut avoir une structure variable et est liée au même atome de carbone.

[caption id="attachment_626" align="aligncenter" width="600"] Fig. 1. Formule générale d'un acide aminé. A. Sous forme libre B. Sous forme zwitterionique.[/caption]

Environ 300 acides aminés sont connus dans l'environnement, mais seulement 22 sont courants, dont 2 ont été découverts relativement récemment et ne se trouvent que dans certaines protéines. La présence et la position des acides aminés connus dans la structure protéique sont déterminées par des caractéristiques génétiques, et dans certains cas, résultent de modifications post-traductionnelles des résidus d'acides aminés déjà incorporés dans la chaîne protéique. Les autres acides aminés peuvent exister sous forme libre ou dans des composés non liés aux protéines. Le rôle d'un acide aminé dans une protéine est déterminé par la structure de sa chaîne latérale, ce qui permet de classer les acides aminés en plusieurs groupes selon le type de chaînes latérales qu'ils possèdent.

Acides aminés avec chaînes latérales non polaires

Le groupe des acides aminés à chaînes latérales non polaires comprend : alanine, valine, leucine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane, méthionine, proline et glycine. Pour les deux derniers, il existe une certaine particularité. La proline, exemple atypique, ne possède pas de groupe α-amine mais un groupe imine intégré dans la structure du cycle pyrrolidine. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides est essentiel pour le bon fonctionnement et la régénération de l'organisme.

En revanche, la glycine n'a pas de chaîne latérale, remplacée par un atome d'hydrogène. Chacun des acides aminés mentionnés possède une chaîne latérale non polaire, incapable de capter ou de libérer des protons, et ne participant pas à la formation de liaisons hydrogène ou ioniques. La chaîne latérale est généralement qualifiée de lipophile ou hydrophobe - elle ne lie pas l'eau. Ces chaînes évitent l'environnement aqueux en s'agrégeant et en se dirigeant vers l'intérieur de la molécule protéique. En milieu aqueux, leur comportement est comparable à celui de gouttelettes d'huile : elles se regroupent en gouttes plus grosses pour réduire le contact avec l'eau.

[caption id="attachment_627" align="aligncenter" width="600"] Fig. 2. Acides aminés avec chaînes latérales non polaires.[/caption]

Acides aminés avec chaînes latérales polaires et non chargées

Le groupe des acides aminés à chaînes latérales polaires non chargées comprend : sérine, thréonine, tyrosine, cystéine, asparagine et glutamine. Ces acides aminés ont une charge nette nulle à pH neutre, mais la cystéine et la tyrosine peuvent perdre un proton à pH basique. La sérine, la thréonine et la tyrosine peuvent former des liaisons hydrogène car elles possèdent un groupe hydroxyle polaire. Les chaînes latérales de l'asparagine et de la glutamine peuvent également former des liaisons hydrogène grâce à leurs groupes carbonyle et amide. Le groupe amide de l'asparagine ainsi que les groupes hydroxyle de la sérine et de la thréonine peuvent être des sites de liaison pour des composants glucidiques. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides pour le bon fonctionnement et la régénération de l'organisme.

[caption id="attachment_628" align="aligncenter" width="600"] Fig. 3. Acides aminés à chaînes latérales polaires non chargées.[/caption]

Acides aminés à chaînes latérales acides

[caption id="attachment_629" align="alignleft" width="300"] Fig. 3. Acides aminés à chaînes latérales acides.[/caption]

Le groupe des acides aminés à chaînes latérales acides comprend l'acide aspartique et l'acide glutamique. Dans la structure des chaînes latérales de ces acides aminés, on observe des groupes carboxyle. À pH neutre, ils se dissocient complètement et deviennent porteurs d'une charge négative. Les formes complètement ionisées de l'acide aspartique et de l'acide glutamique sont appelées aspartate et glutamate. Les noms modifiés résultant de l'ionisation indiquent qu'ils existent sous forme d'anions à pH physiologique.

Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides pour le bon fonctionnement et la régénération de l'organisme

Acides aminés à chaînes latérales basiques

[caption id="attachment_618" align="alignright" width="207"] Fig. 4. Acides aminés à chaînes latérales basiques.[/caption]

Les acides aminés à chaînes latérales basiques comprennent : la lysine, l'arginine et l'histidine. Les chaînes latérales de ces acides aminés contiennent des groupes capables de lier des protons. Ces groupes incluent le groupe ε-amine de la lysine, le groupe guanidine de l'arginine et l'anneau imidazole de l'histidine. À un pH physiologique, les groupes R de la lysine et de l'arginine sont complètement ionisés et portent donc une charge positive. L'acide aminé libre histidine a un caractère légèrement basique et se trouve sous forme neutre à un pH physiologique. Cependant, il peut arriver que l'histidine dans la protéine possède un groupe R qui est chargé positivement ou neutre selon l'environnement de la protéine. Cela joue un rôle important dans la fonction de la protéine hémoglobine.

Protéines

Caractérisation des protéines

Les protéines, en tant que polymères de condensation d'acides aminés fréquemment présents dans le corps humain, sont un composant structurel fondamental pour son bon fonctionnement. Les protéines composées uniquement de résidus d'acides aminés sont appelées protéines simples ou protéines. Les protéines complexes, les protéides, contiennent en plus un groupe prosthétique qui n'est pas une partie protéique. En tant que produits macromoléculaires, elles résultent de l'interaction du groupe α-carboxyle d'un acide aminé avec le groupe α-amine d'un autre acide aminé, formant une liaison peptidique. Nous appelons polypeptides les protéines ayant un poids moléculaire supérieur à 10 000 daltons (Da). Toutes les protéines avec un poids moléculaire inférieur sont appelées oligopeptides. Chaque protéine possède une chaîne protéique composée de 100 à 1000 résidus d'acides aminés.

[caption id="attachment_619" align="aligncenter" width="600"] Fig. 5. Formule générale des protéines simples.[/caption]

Structure primaire

La structure primaire d'une chaîne polypeptidique d'une protéine donnée détermine l'ordre (séquence) de la liaison des résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique. Les acides aminés individuels sont liés de manière covalente par des liaisons peptidiques. En raison des nombreuses possibilités de combinaison, seules certaines séquences d'acides aminés se trouvent dans les protéines. L'arrangement des résidus d'acides aminés le long de la chaîne polypeptidique n'est pas strictement et clairement défini.

Les acides aminés, qui dans leur rôle biologique comprennent des chaînes latérales avec un environnement acide ou basique ou des cycles aromatiques, présents dans les acides aminés, protéines et peptides pour le bon fonctionnement et la régénération du corps, apparaissent souvent en grappes, de sorte que plusieurs résidus d'acides aminés peuvent se trouver côte à côte. L'exemple de la molécule protéique hémoglobine illustre l'importance de la structure primaire. Dans ce cas, le remplacement d'un acide aminé par un autre conduit à la formation d'une hémoglobine pathologique. Pour mieux comprendre la nature de sa formation, par exemple, en position six, le glutamate est remplacé par un autre acide aminé (valine ou lysine), ce qui entraîne des conséquences biologiques négatives. Les globules rouges passent à un état biologiquement modifié, ce qui conduit à une modification de la forme des globules rouges en une forme atypique. Les globules rouges deviennent susceptibles à l'hémolyse, ce qui entraîne simultanément une diminution du nombre d'érythrocytes dans le sang. Les produits de dégradation des érythrocytes sont absorbés par le foie et la rate, et la concentration du pigment biliaire bilirubine augmente en raison de la dégradation de l'hème dans l'hémoglobine. La conséquence de ces processus est le développement d'un état pathologique appelé anémie hémolytique.

Structure secondaire

Lors de la discussion sur la structure secondaire, les concepts fondamentaux sont la configuration et la conformation. Alors que la configuration se réfère aux relations géométriques entre certains groupes d'atomes, la conformation concerne la structure spatiale de la protéine. La configuration implique un changement mutuel de la structure des liaisons existantes, par exemple lors de la conversion de la D-alanine en L-arginine. Une telle conversion peut être réalisée par la rupture des liaisons covalentes existantes et leur reformage. La conformation, en revanche, ne conduit pas à la rupture des liaisons covalentes, mais à la rupture et au reformage des forces non covalentes telles que les liaisons hydrogène ou les interactions hydrophobes. Seules certaines des conformations résultantes ont une signification biologique.

La forme la plus courante de la structure secondaire des protéines est l'hélice α sous forme de spirale. Chaque tour de l'hélice α comprend 3,6 résidus d'acides aminés.

La forme spirale spécifique et distincte des autres permet la formation de liaisons hydrogène à l'intérieur de la chaîne et entre les tours avec une force maximale grâce à la possibilité d'interactions électrostatiques. La structure de l'hélice α, qui englobe la liaison peptidique de la chaîne protéique, permet sa participation à la formation de liaisons hydrogène, à l'exception des liaisons impliquant les groupes imino de la proline. Les polypeptides obtenus par synthèse à partir d'acides aminés L ou D forment spontanément une structure en hélice α. Dans le cas des polypeptides issus de racémates d'acides aminés, ainsi que des polymères de certains acides aminés, par exemple la proline ou l'hydroxyproline, ils n'ont pas la capacité de former spontanément cette structure. Par exemple, la α-kératine, une protéine présente notamment dans les cheveux, est presque entièrement entourée par la structure en hélice α, tandis que le collagène ou l'élastine, qui contiennent la proline et l'hydroxyproline mentionnées, n'ont pas la capacité de former cette structure.

La deuxième forme connue de la structure secondaire des protéines est la structure β, également appelée structure en feuillet β. La formation de la structure en feuillet implique deux chaînes protéiques ou plus. Le déroulement de la formation de la structure peut être parallèle, lorsque les extrémités amino et carboxyle des chaînes protéiques mentionnées sont orientées dans la même direction, ou antiparallèle, lorsque ces extrémités sont orientées dans des directions opposées. La chaîne protéique dans la structure β est plus étirée dans la direction axiale que la chaîne avec la structure en hélice α, et des courbures apparaissent à sa surface, inversant la direction de l'axe long de la molécule et permettant également l'emballage de la chaîne protéique en une forme globulaire compacte. Ces courbures contiennent souvent de la proline, de la glycine et des acides aminés avec des chaînes latérales chargées électriquement.

Structure tertiaire

La structure tertiaire permet le maintien de la structure secondaire lors du repliement tridimensionnel de la molécule protéique. La structure primaire est principalement responsable de l'agencement spatial de la molécule protéique, ainsi que, indirectement, la structure secondaire. La structure tertiaire est stabilisée par des interactions entre les chaînes latérales des résidus d'acides aminés, dans le cas de liaisons covalentes, ici des ponts hydrogène, ainsi que par des liaisons non covalentes à faible énergie, donc des ponts hydrogène. En solution aqueuse, la structure des protéines globulaires est compacte. Les chaînes latérales hydrophobes des résidus d'acides aminés sont cachées à l'intérieur de la molécule, tandis que les groupes hydrophiles se trouvent à la surface de la molécule. Les groupes polaires, y compris ceux cachés à l'intérieur de la molécule, permettent, avec les composants des liaisons peptidiques, la formation de ponts hydrogène et d'interactions électrostatiques. La structure tertiaire n'apparaît que si des liaisons existent permettant la connexion de résidus d'acides aminés éloignés linéairement.

Structure quaternaire

La dernière des structures présentées ne se trouve que dans certaines protéines et détermine l'agencement spatial et la composition des sous-unités par rapport à une molécule protéique. Les protéines dans ce cas ont une masse moléculaire élevée et sont composées de deux monomères ou plus, c'est-à-dire des chaînes peptidiques. En général, dans la structure quaternaire, les éléments protéiques impliqués dans sa formation sont liés par des ponts hydrogène à faible énergie. Dans certains cas, la structure est stabilisée par des ponts disulfure entre des résidus cystéine. Dans le cas du collagène et de l'élastine, les liaisons covalentes entre les sous-unités sont exceptionnellement stables. Les propriétés biologiques de la structure quaternaire peuvent être modifiées par de petites molécules telles que les effecteurs allostériques. Dans le cas de l'hémoglobine et des protéines enzymatiques, en particulier la lactate déshydrogénase, la structure quaternaire est très bien connue.

Peptides

Propriétés des peptides

Les peptides sont des composés chimiques structurés de manière similaire aux protéines à partir d'acides aminés. Ils sont au cœur de nombreuses recherches et remplissent des fonctions biologiques importantes. De nombreuses hormones et neurotransmetteurs sont des peptides. Les peptides endogènes ont une action antimicrobienne et servent de système de défense de l'organisme. Les peptides naturels et leurs analogues synthétiques sont considérés comme des composés attrayants à valeur thérapeutique en raison de leur forte activité, faible toxicité et absence d'interactions médicamenteuses. En pratique médicale, seuls quelques peptides sont utilisés en raison de leur instabilité biologique et de leur dégradation rapide, mais la synthèse peptidique permet de produire des formes stables. Cela s'applique notamment à la synthèse de peptides issus de sources naturelles, utilisés entre autres pour la fabrication de vaccins. Le produit résultant de la réaction de deux acides aminés est appelé dipeptide, où le groupe amino d'un acide aminé et le groupe carboxyle de l'autre restent libres. Les peptides composés de quelques acides aminés jusqu'à une douzaine sont appelés oligopeptides, tandis que les peptides plus longs, composés de plusieurs dizaines de résidus d'acides aminés, sont appelés polypeptides. La dénomination des peptides commence par le nom du résidu d'acide aminé N-terminal, suivi des noms des résidus suivants, et se termine par le nom de l'acide aminé C-terminal. L'ordre des acides aminés est indiqué par des symboles à trois ou une lettre. Les peptides existent sous forme linéaire et possèdent seulement deux extrémités spécifiques. L'une est appelée extrémité amino, où se trouve un acide aminé avec un groupe α-amino libre. L'autre extrémité est appelée extrémité carboxyle ou extrémité C, où se trouve un acide aminé avec un groupe α-carboxyle libre.

Liaison peptidique

Le carbone se lie par une réaction du groupe α-carboxyle avec l'azote du groupe α-amine par une liaison simple, la liaison peptidique. On suppose que cette liaison se forme sous deux structures qui sont en équilibre l'une avec l'autre. La liaison C-N alterne avec C=N et vice versa. Une rotation autour de l'axe C=N n'est pas possible, ce qui rend la liaison peptidique si rigide qu'elle présente les propriétés d'une double liaison. Rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides pour le fonctionnement normal et la régénération du corps. Dans le cas de la liaison peptidique impliquant le groupe imino du proline ou de l'hydroxyproline avec le groupe carboxyle d'un autre acide aminé, une autre structure distincte se forme. L'azote est alors intégré dans la structure de l'anneau pyrrolidine, il n'y a pas de substituant hydrogène, ce qui empêche toute rotation autour des liaisons impliquant l'azote. Les acides aminés participant à la formation de la liaison peptidique perdent des parties de molécules. Ce sont des molécules -OH du groupe carboxyle et des molécules -H du groupe amine. Par conséquent, les acides aminés présents dans les peptides et les protéines sont appelés résidus d'acides aminés. Les liaisons peptidiques formées sont stables, et leur dégradation ne se produit qu'en présence de bases et d'acides forts à haute température.

[caption id="attachment_625" align="aligncenter" width="600"] Fig. 6. Formation de la liaison peptidique.[/caption]

Peptides biologiquement actifs

Les hormones peptidiques et protéiques sont courantes dans notre environnement. Elles étaient auparavant principalement connues sous des formes peu stables. Grâce à la synthèse, la thérapie peptidique peut de plus en plus être adaptée de manière ciblée et efficace aux besoins du corps. Il est donc important d'utiliser la stimulation hormonale de manière habile et sûre. Un exemple de peptides biologiquement actifs est le glutathion, qui est un tripeptide avec une structure spécifique composée de glutamate, cystéine et glycine. Le glutamate est l'acide aminé N-terminal. Cependant, la liaison du glutamate à la cystéine est atypique pour les peptides et protéines, car il n'y a pas de groupe α-carboxyle du glutamate, mais un groupe γ-carboxyle. Le glutathion existe donc sous forme réduite et oxydée en tant que γ-glutamylcystéinylglycine. Sous forme réduite, il possède un groupe sulfhydryle libre, tandis que sous forme oxydée, une paire d'atomes d'hydrogène est détachée du groupe -SH. Les atomes de soufre restent sans hydrogène, ce qui conduit à la formation d'un pont disulfure. La capacité du glutathion à passer de la forme réduite à la forme oxydée est d'une grande importance pour les processus redox. Un autre exemple est l'ocytocine et la vasopressine, qui sont produites sous forme de nanopeptides par les neurones de l'hypothalamus et libérées par le lobe postérieur de l'hypophyse. Elles ne diffèrent que par deux acides aminés. La cystéine apparaît en deux positions, ce qui conduit à la formation d'un pont disulfure. L'ocytocine agit comme une hormone qui stimule les contractions de l'utérus. La vasopressine favorise la réabsorption de l'eau dans les tubules rénaux. La vasopressine joue également un rôle important dans la régulation de la sécrétion de l'hormone adrénocorticotrope (ACTH) en situation de stress.

Hormone peptidique

Hormone adrénocorticotrope (ACTH)

L'hormone adrénocorticotrope est un peptide composé de 39 acides aminés, issu de la dégradation d'une molécule précurseur beaucoup plus grande, le pro-opiomélanocortine (POMC),. Le pro-opiomélanocortine est également la source d'autres peptides actifs. Deux peptides sont inclus dans la structure de l'ACTH. Il s'agit de l'hormone α-mélanotrope (α-MSH), qui est structurellement identique aux 13 premiers acides aminés de l'ACTH, et d'un peptide de la partie intermédiaire de l'hypophyse, similaire au corticotropine - fragment 18-39 de l'ACTH. La fonction principale de l'ACTH est de stimuler le cortex surrénalien afin qu'il puisse produire des hormones stéroïdes. L'hormone adrénocorticotrope régule l'activité au niveau des couches fasciculée et réticulée. L'activité biologique de l'ACTH est déterminée par les 18 premiers acides aminés. La régulation de l'ACTH se fait via la corticolibérine (CRH), une hormone présente dans l'hypothalamus qui contrôle la libération de corticotropine par le cortisol via un rétrocontrôle négatif. Cela signifie qu'un déficit en cortisol stimule la CRH et l'ACTH, tandis qu'un excès inhibe leur sécrétion. La libération de cortisol régule de nombreuses fonctions vitales importantes, notamment la mobilisation du corps en situation de stress, l'augmentation de la pression artérielle et l'effet anti-inflammatoire. Comme l'ACTH est libéré de manière pulsatile selon un rythme circadien, sa concentration est la plus élevée le matin, moment où elle est le plus nécessaire, puis diminue au cours de la journée. Une augmentation de la sécrétion d'ACTH est observée dans des maladies telles que l'insuffisance surrénalienne, la maladie de Cushing ou le syndrome de Nelson.

Insuline et peptide C

L'insuline et le peptide C sont continuellement produits dans le pancréas. Lors de la production d'insuline, le peptide C est produit dans le processus de biosynthèse de l'insuline. Les cellules pancréatiques produisent d'abord le préproinsuline, qui est transformé en proinsuline par clivage d'acides aminés. La proinsuline est composée de deux chaînes, A et B, reliées par le peptide C. Ensuite, le peptide C est détaché de la proinsuline, ce qui conduit à la formation de la forme finale de l'insuline. Dès que le glucose est présent dans le corps, le pancréas reçoit le signal de libérer les molécules d'insuline et de peptide C stockées. Le peptide C reste dans le foie beaucoup plus longtemps que l'insuline, car il n'y est pas dégradé. Sa dégradation a lieu principalement dans les reins. Des concentrations trop élevées ou trop basses d'insuline et de peptide C peuvent entraîner le développement du diabète de type I ou II ainsi que du syndrome de Cushing. Les fluctuations de la concentration de peptide C peuvent également indiquer une insuffisance rénale chronique ou la présence de tumeurs.

Motiline

La motiline est une hormone liée aux muscles lisses de l'estomac et de l'intestin, contrôlée par les fibres du nerf vague. Elle est synthétisée dans les cellules endocrines. En tant qu'hormone peptidique composée de 22 acides aminés arrangés dans une séquence spécifique, elle est produite par les cellules de l'intestin grêle. Elle est produite par les cellules endocrines du système gastro-intestinal, les cellules M (Mo), et participe à la régulation de la motilité du tractus digestif. La motiline est une hormone importante impliquée dans la phase III du complexe moteur migrant (CMM), durant laquelle l'estomac et l'intestin grêle ont pour tâche de vider l'estomac des résidus alimentaires inutiles et des cellules épithéliales desquammées en stimulant les mouvements péristaltiques. L'hormone influence également la vidange de la vésicule biliaire pendant la phase interdigestive, au moment de la concentration maximale de motiline.

Glucagon

Le glucagon est l'une des hormones impliquées dans la régulation du taux de glucose, ce peptide est sécrété par les cellules endocrines du pancréas. C'est un polypeptide composé de 29 acides aminés et formé à partir d'un précurseur de 180 acides aminés. Les variations du taux de glucose permettent la sécrétion de glucagon. La production de l'hormone glucagon a lieu dans les îlots de Langerhans du pancréas, où le proglucagon donne naissance à la fois au glucagon et au polypeptide pancréatique dépendant de la glycentine (GRPP). La principale fonction du glucagon est de maintenir un taux normal de glucose dans le sérum lors d'une baisse entre les repas ou pendant un effort physique. Dans ces situations, les réserves du foie sont libérées pour protéger adéquatement l'organisme. De plus, il peut jouer un rôle dans la régulation de la prise alimentaire, ce qui peut entraîner une sensation de satiété plus précoce. Le glucagon peut potentiellement inhiber la libération de ghréline ainsi que la péristaltique intestinale.

Hormone protéique

Hormone de croissance HGH

L'hormone de croissance HGH est également appelée somatotropine. Elle est produite par des cellules acidophiles appartenant à l'antéhypophyse. L'hormone entraîne une prolifération accrue des cellules dans divers tissus, ce qui conduit à une augmentation de leur nombre et de leur taille. HGH est composée de 190 acides aminés sous forme d'une simple chaîne polypeptidique. Dans le corps, elle est libérée de manière pulsatile environ toutes les 3-4 heures, avec des concentrations maximales enregistrées la nuit. La libération de l'hormone est régulée par des hormones hypothalamiques ayant des effets opposés. Ces hormones comprennent l'hormone de libération de l'hormone de croissance GN-RH et l'hormone qui inhibe sa libération, SRIF. Pendant la libération de la somatotropine, ce processus est régulé par des neurohormones : somatolibérine (GHRH), somatostatine (GHIH), ghréline, glucocorticoïdes, acides gras, glucose, insuline et hormones sexuelles. L'hormone de croissance régule les processus métaboliques, la modulation de la croissance corporelle ainsi que la stimulation et la prolifération des cellules. L'effet de HGH est assez large et comprend notamment la stimulation de la croissance des os longs, la synthèse des acides nucléiques et la régulation du métabolisme des glucides. L'hormone de croissance est largement utilisée chez les personnes pratiquant un sport. L'administration de somatotropine aux sportifs renforce et développe les muscles et minimise les blessures pendant l'entraînement grâce au développement du tissu conjonctif qui forme le cartilage. Lors de la décision de prendre de l'hormone de croissance, il est important de prendre en compte d'autres facteurs tels qu'un sommeil suffisant et une alimentation appropriée.

Conclusions

Comme mentionné ci-dessus, les acides aminés, les protéines et les peptides participent au bon fonctionnement de l'organisme. Dans le cas des peptides, on peut conclure que leur utilisation habile permet un traitement de santé sûr, efficace et satisfaisant. En tenant compte de leur effet, ils conviennent à presque tous les cas et à toutes les personnes. Ils sont particulièrement recommandés aux sportifs pour la régénération et la prévention. Les carences en hormones protéiques et peptidiques peuvent entraîner des troubles graves du fonctionnement corporel.

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Voir notre article sur le peptide BPC-157