Il ruolo biologico degli amminoacidi, delle proteine e dei peptidi per il corretto funzionamento e la rigenerazione del corpo

Amminoacidi di diversa lunghezza e sequenza possono formare dimeri e polimeri. A seconda del numero di residui amminoacidici nella catena polimerica, i polimeri sono suddivisi in peptidi e proteine. I peptidi contengono nella loro struttura circa 50 amminoacidi, mentre le proteine presentano in una o più catene un numero maggiore di residui amminoacidici rispetto ai peptidi. Sia gli amminoacidi che le proteine e i peptidi svolgono un ruolo importante per il corretto funzionamento dell’organismo. Grazie alle moderne terapie peptidiche è possibile favorire la rigenerazione dell’organismo.

Parole chiave: Peptide · Amminoacido · Proteina · α-Elica · β-Foglietto · catena apolare · Alanina · Valina · Leucina · Isoleucina · Fenilalanina · Triptofano · Metionina · Prolina · Glicina · Serina · Treonina · Tirosina · Cisteina · Asparagina · Glutammina · Acido aspartico · Acido glutammico · Configurazione · Conformazione · Dipeptide · Oligopeptide · Legame peptidico · Ormone della crescita

Elenco delle abbreviazioni: ACTH - Adrenocorticotropina; CRH - Corticoliberina; POMC - Proopiomelanocortina; MMC - Complesso motorio migrante; GRPP - Polipeptide pancreatico dipendente da glicentina; HGH - Ormone della crescita

Il ruolo biologico di amminoacidi, proteine e peptidi nel corretto funzionamento e nella rigenerazione dell’organismo è illustrato di seguito, per chiarirne il meccanismo d’azione e le potenzialità.

Caratterizzazione degli amminoacidi

Gli amminoacidi sono tra i componenti degli organismi viventi più studiati e si presentano come derivati di acidi organici in cui almeno un atomo di idrogeno è sostituito da un gruppo amminico. Sono componenti ampiamente diffusi, presenti sia in forma libera che legata - nel caso di peptidi o proteine. Ogni amminoacido presente nelle proteine, ad eccezione della prolina e dell’idrossiprolina, possiede un gruppo amminico sul carbonio α e una catena laterale R, che può avere una struttura variabile ed è legata allo stesso atomo di carbonio.

[caption id="attachment_626" align="aligncenter" width="600"] Fig. 1. Formula generale di un amminoacido. A. In forma libera B. Come zwitterione.[/caption]

In natura sono noti circa 300 aminoacidi, ma solo 22 sono comuni, di cui 2 sono stati scoperti relativamente di recente e si trovano solo in alcune proteine. La presenza e la posizione degli aminoacidi già noti nella struttura proteica sono determinate da caratteristiche genetiche, in alcuni casi risultano da modificazioni post-traduzionali di residui aminoacidici precedentemente incorporati nella catena proteica. Gli altri aminoacidi possono esistere in forma libera o in composti non legati alle proteine. Il ruolo di un aminoacido nella proteina è determinato dalla struttura della sua catena laterale, che permette di classificare gli aminoacidi in diversi gruppi a seconda del tipo di catene laterali che possiedono.

Aminoacidi con catene laterali apolari

Nel gruppo degli aminoacidi con catene laterali apolari rientrano: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Triptofano, Metionina, Prolina e Glicina. Per gli ultimi due aminoacidi citati esiste una certa dipendenza. La prolina, esempio atipico, non possiede un gruppo α-amminico, ma un gruppo imino incorporato nella struttura dell'anello pirrolidinico. Il ruolo biologico degli aminoacidi, delle proteine e dei peptidi è fondamentale per il corretto funzionamento e la rigenerazione dell'organismo.

Il glicina, invece, non ha una catena laterale, sostituita da un atomo di idrogeno. Ognuno degli aminoacidi menzionati ha una catena laterale apolare, incapace di accettare o cedere protoni e non coinvolta nella formazione di legami a idrogeno o ionici. La catena laterale è solitamente definita lipofila o idrofoba - non lega acqua. Tali catene evitano l'ambiente acquoso aderendo tra loro e orientandosi verso l'interno della molecola proteica. Quando si trovano in un ambiente acquoso, il loro comportamento è meglio paragonabile a quello delle gocce d'olio: si uniscono in gocce più grandi riducendo così il contatto con l'acqua.

[caption id="attachment_627" align="aligncenter" width="600"] Fig. 2. Aminoacidi con catene laterali apolari.[/caption]

Aminoacidi con catene laterali polari e non cariche

Nel gruppo degli amminoacidi con catene laterali polari, neutre, rientrano: serina, treonina, tirosina, cisteina, asparagina e glutammina. Gli amminoacidi elencati hanno una carica netta pari a zero a pH neutro, tuttavia cisteina e tirosina possono perdere un protone a pH basico. Serina, treonina e tirosina sono in grado di formare legami a idrogeno, poiché possiedono un gruppo ossidrilico polare. Anche nelle catene laterali di asparagina e glutammina possono formarsi legami a idrogeno grazie ai loro gruppi carbonilici e ammidici. Il gruppo ammidico dell'asparagina e i gruppi ossidrilici di serina e treonina possono essere siti di legame per componenti zuccherini. Il ruolo biologico degli amminoacidi, delle proteine e dei peptidi per il corretto funzionamento e la rigenerazione dell'organismo.

[caption id="attachment_628" align="aligncenter" width="600"] Fig. 3. Amminoacidi con catene laterali polari, neutre.[/caption]

Amminoacidi con catene laterali acide

[caption id="attachment_629" align="alignleft" width="300"] Fig. 3. Amminoacidi con catene laterali acide.[/caption]

Nel gruppo degli amminoacidi con catene laterali acide rientrano acido aspartico e acido glutammico. Nella struttura delle catene laterali di questi amminoacidi sono visibili gruppi carbossilici. A pH neutro si dissociano completamente e diventano portatori di carica negativa. Le forme completamente ionizzate di acido aspartico e acido glutammico sono chiamate aspartato e glutammato. I nomi modificati dopo l'ionizzazione indicano che a pH fisiologico si presentano come anioni.

Il ruolo biologico degli amminoacidi, delle proteine e dei peptidi per il corretto funzionamento e la rigenerazione dell'organismo

Amminoacidi con catene laterali basiche

[caption id="attachment_618" align="alignright" width="207"] Fig. 4. Amminoacidi con catene laterali basiche.[/caption]

Gli amminoacidi con catene laterali basiche includono: lisina, arginina e istidina. Le catene laterali di questi amminoacidi contengono gruppi che possono legare protoni. Tra questi gruppi ci sono il gruppo ε-amminico della lisina, il gruppo guanidinico dell'arginina e l'anello imidazolico dell'istidina. A pH fisiologico, i gruppi R di lisina e arginina sono completamente ionizzati e quindi portano una carica positiva. L'amminoacido libero istidina ha un carattere leggermente basico e si presenta in forma neutra a pH fisiologico. Tuttavia, può accadere che l'istidina nella proteina abbia un gruppo R che, a seconda dell'ambiente della proteina, sia carico positivamente o neutro. Questo gioca un ruolo importante nella funzione della proteina emoglobina.

Proteine

Caratterizzazione delle proteine

Le proteine come polimeri di condensazione di amminoacidi, che si trovano frequentemente nel corpo umano, sono un componente strutturale fondamentale per il suo corretto funzionamento. Le proteine costituite esclusivamente da residui amminoacidici sono chiamate proteine semplici o proteine. Le proteine complesse, i proteidi, contengono inoltre un gruppo prostetico che non è una componente proteica. Come prodotti macromolecolari, si formano attraverso l'interazione del gruppo α-carbossilico di un amminoacido con il gruppo α-amminico di un altro amminoacido, formando un legame peptidico. Chiamiamo polipeptidi le proteine con un peso molecolare superiore a 10.000 Dalton (Da). Tutte le proteine con un peso molecolare inferiore sono chiamate oligopeptidi. Ogni proteina ha una catena proteica, che consiste di 100 fino a 1000 residui amminoacidici.

[caption id="attachment_619" align="aligncenter" width="600"] Fig. 5. Formula generale per proteine semplici.[/caption]

Struttura primaria

La struttura primaria di una catena polipeptidica di una determinata proteina determina la sequenza (sequenza) della connessione dei residui amminoacidici nella catena polipeptidica. I singoli amminoacidi sono collegati covalentemente tramite legami peptidici. Nelle proteine, a causa delle grandi possibilità di combinazione, si trovano solo determinate sequenze di amminoacidi. La disposizione dei residui amminoacidici lungo la catena polipeptidica non è rigorosamente e univocamente definita.

Gli amminoacidi, che nel loro ruolo biologico comprendono catene laterali con ambiente acido o basico o anelli aromatici negli amminoacidi, proteine e peptidi per il corretto funzionamento e rigenerazione del corpo, si presentano spesso in cluster, così che più residui amminoacidici possono trovarsi uno accanto all'altro. Con l'esempio della molecola proteica emoglobina si può mostrare l'importanza della struttura primaria. In questo caso, la sostituzione di un amminoacido con un altro porta alla formazione di emoglobina patologica. Per comprendere meglio la natura della sua origine, ad esempio, in posizione sei il glutammato viene sostituito da un altro amminoacido (valina o lisina), il che porta a conseguenze biologiche negative. I globuli rossi passano a uno stato biologicamente alterato, causando una modifica della forma dei globuli rossi in una forma atipica. I globuli rossi diventano suscettibili all'emolisi, il che porta contemporaneamente a una riduzione del numero di eritrociti nel sangue. I prodotti di degradazione degli eritrociti vengono assorbiti dal fegato e dalla milza, e la concentrazione del pigmento biliare bilirubina aumenta a causa della degradazione dell'eme nell'emoglobina. La conseguenza di questi processi è lo sviluppo di una condizione patologica chiamata anemia emolitica.

Struttura secondaria

Nella discussione sulla struttura secondaria, i concetti fondamentali sono configurazione e conformazione. Mentre la configurazione si riferisce alle relazioni geometriche tra specifici gruppi atomici, la conformazione riguarda la struttura spaziale della proteina. La configurazione comporta un cambiamento reciproco della struttura di legami già esistenti, per esempio nella conversione da D-alanina a L-arginina. Tale conversione può essere ottenuta rompendo legami covalenti esistenti e formando nuovi legami. La conformazione, invece, non comporta la rottura di legami covalenti, ma la rottura e la formazione di forze non covalenti come legami a idrogeno o interazioni idrofobiche. Solo alcune delle conformazioni risultanti hanno significato biologico.

La forma più comune della struttura secondaria delle proteine è l’α-elica a forma di spirale. Ogni spira dell’α-elica contiene 3,6 residui di amminoacidi.

La forma specifica e diversa dalle altre a spirale permette la formazione di legami a idrogeno all'interno della catena e tra le spire con massima forza grazie alla possibilità di interazioni elettrostatiche. La struttura dell’α-elica, che coinvolge il legame peptidico della catena proteica, consente la sua partecipazione alla formazione di legami a idrogeno, ad eccezione dei legami che coinvolgono i gruppi imino della prolina. I polipeptidi ottenuti tramite sintesi da L-amminoacidi o D-amminoacidi formano spontaneamente una struttura ad α-elica. Nel caso di polipeptidi derivati da racemati di amminoacidi, così come di polimeri di alcuni amminoacidi, ad esempio prolina o idrossiprolina, non hanno la capacità di formarla spontaneamente. Per esempio, l’α-cheratina, una proteina presente tra l’altro nei capelli, è quasi completamente avvolta dalla struttura ad α-elica, mentre collagene o elastina, in cui sono presenti la prolina e l’idrossiprolina menzionate, non hanno la capacità di formare questa struttura.

La seconda forma nota della struttura secondaria delle proteine è la struttura β, nota anche come struttura a foglietto β. Alla formazione della struttura a foglietto partecipano due o più catene proteiche. Il decorso della formazione della struttura può essere parallelo, se nelle catene proteiche menzionate i loro estremi amminici e carbossilici sono orientati nella stessa direzione, oppure antiparallelo, se questi estremi sono rivolti in direzioni opposte. La catena proteica nella struttura β è più allungata in direzione assiale rispetto alla catena con struttura ad α-elica, e sulla sua superficie si formano pieghe che invertono la direzione lungo la quale si estende l'asse lungo della molecola e permettono anche l'impacchettamento della catena proteica in una forma globulare compatta. In queste pieghe si trovano spesso prolina, glicina e amminoacidi con catene laterali cariche elettricamente.

Struttura terziaria

La struttura terziaria consente il mantenimento della struttura secondaria durante il ripiegamento tridimensionale della molecola proteica. La struttura primaria è principalmente responsabile dell'impacchettamento spaziale della molecola proteica, indirettamente anche la struttura secondaria. La struttura terziaria è stabilizzata dalle interazioni tra le catene laterali dei residui amminoacidici, nel caso di legami covalenti, in questo caso legami a idrogeno, nonché da legami non covalenti a bassa energia, quindi legami a idrogeno. In soluzioni acquose, la struttura delle proteine globulari è compatta. Le catene laterali idrofobiche dei residui amminoacidici sono nascoste all'interno della molecola, mentre i gruppi idrofili si trovano sulla superficie della molecola. I gruppi polari, inclusi quelli nascosti all'interno della molecola, permettono insieme ai componenti dei legami peptidici la formazione di legami a idrogeno e interazioni elettrostatiche. La struttura terziaria si forma solo se esistono legami che consentono la connessione di residui amminoacidici linearmente distanti tra loro.

Struttura quaternaria

L'ultima delle strutture presentate si trova solo in alcune proteine e determina la disposizione spaziale e la composizione delle subunità rispetto a una molecola proteica. Le proteine in questo caso hanno un'elevata massa molecolare e sono costituite da due o più monomeri, cioè catene peptidiche. Di solito, nella struttura quaternaria, gli elementi proteici coinvolti nella sua formazione sono collegati da legami a idrogeno a bassa energia. In alcuni casi, la struttura è stabilizzata da legami disolfuro tra residui di cisteina. Nel caso del collagene e dell'elastina, i legami covalenti tra le subunità sono eccezionalmente stabili. Le proprietà biologiche della struttura quaternaria possono essere modificate da piccole molecole come gli effettori allosterici. Nel caso dell'emoglobina e delle proteine enzimatiche, in particolare della lattato deidrogenasi, la struttura quaternaria è molto ben conosciuta.

Peptidi

Proprietà dei peptidi

I peptidi sono composti chimici simili alle proteine, costituiti da amminoacidi. Sono al centro di ampie ricerche e svolgono importanti funzioni biologiche. Molti ormoni e neurotrasmettitori sono peptidi. I peptidi endogeni agiscono come antimicrobici e fungono da sistema di difesa del corpo. I peptidi naturali e i loro analoghi sintetici sono considerati composti attraenti con rilevanza terapeutica grazie alla loro elevata attività, bassa tossicità e assenza di interazioni con farmaci. Tuttavia, in pratica medica, pochi peptidi sono utilizzati a causa della loro instabilità biologica e rapida degradazione, ma la sintesi peptidica consente la produzione di forme stabili. Ciò vale anche, ad esempio, per la sintesi di peptidi da fonti naturali, utilizzati tra l'altro per la produzione di vaccini. Il prodotto derivante dalla reazione di due amminoacidi è chiamato dipeptide, con il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo carbossilico dell'altro amminoacido liberi. I peptidi composti da pochi fino a circa una dozzina di amminoacidi sono detti oligopeptidi, mentre peptidi più lunghi, costituiti da diverse decine di residui amminoacidici, sono chiamati polipeptidi. La denominazione dei peptidi inizia con il nome del residuo amminoacidico N-terminale, seguito dai nomi dei residui successivi, e termina con il nome dell'amminoacido C-terminale. L'ordine degli amminoacidi è indicato con simboli a tre o una lettera. I peptidi si presentano in forma lineare e possiedono solo due estremità specifiche. Una è chiamata estremità amminica, dove si trova un amminoacido con un gruppo α-amminico libero. L'altra estremità è detta estremità carbossilica o estremità C, dove si trova un amminoacido con un gruppo α-carbossilico libero.

Legame peptidico

Il carbonio si lega attraverso una reazione del gruppo α-carbossilico con l'azoto del gruppo α-amminico tramite un legame semplice, il legame peptidico. Si ritiene che questo legame si formi in due strutture che si trovano in un equilibrio specifico tra loro. Il legame C-N passa a C=N e viceversa. Non è possibile una rotazione attorno all'asse C=N, rendendo il legame peptidico così rigido da presentare proprietà di un doppio legame. Ruolo biologico degli amminoacidi, delle proteine e dei peptidi per il normale funzionamento e la rigenerazione del corpo. Nel caso del legame peptidico che coinvolge il gruppo imino della prolina o dell'idrossiprolina con il gruppo carbossilico di un altro amminoacido, si forma una struttura diversa e separata. L'azoto in questo caso è incorporato nella struttura dell'anello pirrolidinico, non c'è un sostituente idrogeno, quindi non è possibile la rotazione attorno ai legami che si formano in presenza di azoto. Gli amminoacidi coinvolti nella formazione del legame peptidico perdono parti di molecole. Questi sono molecole -OH dal gruppo carbossilico e molecole -H dal gruppo amminico. Pertanto, gli amminoacidi presenti nei peptidi e nelle proteine sono chiamati residui di amminoacidi. I legami peptidici risultanti sono stabili e la loro degradazione avviene solo tramite basi e acidi forti a temperature elevate.

[caption id="attachment_625" align="aligncenter" width="600"] Fig. 6. Formazione del legame peptidico.[/caption]

Peptidi biologicamente attivi

Gli ormoni peptidici e proteici sono comuni nel nostro ambiente. In precedenza erano conosciuti principalmente come forme poco stabili. Grazie alla sintesi, la terapia peptidica può essere sempre più mirata ed efficace, adattandosi alle esigenze del corpo. Perciò è importante utilizzare la stimolazione ormonale in modo abile e sicuro. Un esempio di peptidi biologicamente attivi è il glutatione, che è un tripeptide con una struttura specifica composta da glutammato, cisteina e glicina. Il glutammato è l'amminoacido N-terminale. Tuttavia, il legame tra glutammato e cisteina è atipico per peptidi e proteine, poiché non è presente un gruppo α-carbossilico del glutammato, ma un gruppo γ-carbossilico. Il glutatione si presenta quindi in forma ridotta e ossidata come γ-glutamilcisteinilglicina. Nella forma ridotta possiede un gruppo sulfidrilico libero, mentre nella forma ossidata una coppia di atomi di idrogeno viene rimossa dal gruppo -SH. Gli atomi di zolfo rimangono privi di idrogeno, portando alla formazione di un ponte disolfuro. La capacità del glutatione di passare tra forma ridotta e ossidata è di grande importanza per i processi redox. Un altro esempio sono l'ossitocina e la vasopressina, che sono nanopeptidi prodotti dai neuroni dell'ipotalamo e rilasciati dal lobo posteriore dell'ipofisi. Si differenziano solo per due amminoacidi. La cisteina si trova in due posizioni e porta alla formazione di un ponte disolfuro. L'ossitocina agisce come ormone che stimola le contrazioni dell'utero. La vasopressina favorisce il riassorbimento dell'acqua nei tubuli renali. La vasopressina gioca anche un ruolo importante nella regolazione della secrezione dell'ormone adrenocorticotropo (ACTH) in situazioni di stress.

Ormoni peptidici

Ormone adrenocorticotropo (ACTH)

L'ormone adrenocorticotropo è un peptide composto da 39 aminoacidi, prodotto dalla degradazione di una molecola precursore molto più grande, il pro-opiomelanocortina (POMC), che è anche la fonte di altri peptidi attivi. Due peptidi sono contenuti nella struttura dell'ACTH. Questi includono l'ormone α-melanotropo (α-MSH), che è strutturalmente identico ai primi 13 aminoacidi dell'ACTH, e un peptide della parte intermedia dell'ipofisi simile al corticotropina - il frammento 18-39 dell'ACTH. La funzione principale dell'ACTH è stimolare la corteccia surrenale affinché produca ormoni steroidei. L'ormone adrenocorticotropo regola l'attività a livello degli strati fascicolato e reticolare. L'attività biologica dell'ACTH è determinata dai primi 18 aminoacidi. La regolazione dell'ACTH avviene tramite il corticoliberina (CRH), un ormone presente nell'ipotalamo che controlla il rilascio di corticotropina tramite il cortisolo attraverso un meccanismo di feedback negativo. Ciò significa che una carenza di cortisolo stimola CRH e ACTH, mentre un eccesso ne inibisce la secrezione. Il rilascio di cortisolo regola molte funzioni vitali importanti, tra cui la mobilitazione del corpo in condizioni di stress, l'aumento della pressione sanguigna e l'effetto antinfiammatorio. Poiché l'ACTH viene rilasciato in modo pulsatile secondo un ritmo circadiano, la sua concentrazione è massima al mattino, quando è più necessaria, e diminuisce durante la giornata. Un aumento della secrezione di ACTH si osserva in malattie come l'insufficienza surrenalica, la malattia di Cushing o la sindrome di Nelson.

Insulina e peptide C

L'insulina e il peptide C vengono prodotti continuamente nel pancreas. Durante la produzione di insulina, nel processo di biosintesi dell'insulina viene prodotto il peptide C. Le cellule pancreatiche producono inizialmente il preproinsulina, che viene poi trasformato in proinsulina tramite il distacco di aminoacidi; la proinsulina è composta da due catene, A e B, collegate dal peptide C. Successivamente, il peptide C viene separato dalla proinsulina, portando alla formazione della forma finale dell'insulina. Quando il glucosio è presente nel corpo, il pancreas riceve il segnale di rilasciare le molecole immagazzinate di insulina e peptide C. Il peptide C rimane nel fegato molto più a lungo rispetto all'insulina, poiché lì non viene degradato. La sua degradazione avviene principalmente nei reni. Sia per l'insulina che per il peptide C, concentrazioni troppo alte o troppo basse portano allo sviluppo di diabete di tipo I o II, nonché alla sindrome di Cushing. Le variazioni nella concentrazione del peptide C possono anche indicare insufficienza renale cronica o la presenza di tumori.

Motilina

La motilina è un ormone associato ai muscoli lisci dello stomaco e dell'intestino ed è controllata dalle fibre del nervo vago. Viene sintetizzata nelle cellule endocrine. Come ormone peptidico composto da 22 amminoacidi disposti in una sequenza specifica, viene prodotto dalle cellule dell'intestino tenue. È prodotto dalle cellule endocrine del sistema gastrointestinale, le cellule M (Mo), ed è coinvolto nella regolazione della motilità del tratto digestivo. La motilina è un ormone importante che partecipa alla fase III del Complesso Motorio Migrante (MMC), durante la quale stomaco e intestino tenue hanno il compito di svuotare lo stomaco da residui alimentari inutili e cellule epiteliali desquamate stimolando i movimenti peristaltici. L'ormone influenza inoltre lo svuotamento della cistifellea durante la fase interdigestiva, quando la concentrazione di motilina è massima.

Glucagone

Il glucagone è uno degli ormoni coinvolti nella regolazione del livello di glucosio, questo peptide viene secreto dalle cellule endocrine del pancreas. È un polipeptide composto da 29 amminoacidi ed è prodotto da un precursore di 180 amminoacidi. Le variazioni del livello di glucosio permettono la secrezione del glucagone. La produzione dell'ormone glucagone avviene nelle isole di Langerhans del pancreas, dove dal proglucagone si formano sia il glucagone sia il polipeptide pancreatico dipendente da glicentina (GRPP). Il compito principale del glucagone è mantenere il normale livello di glucosio nel siero durante un calo tra i pasti o durante l'attività fisica. In tali situazioni, le riserve epatiche vengono rilasciate per proteggere adeguatamente l'organismo. Inoltre, può svolgere un ruolo nella regolazione dell'assunzione di cibo, facendo sì che la sensazione di sazietà si manifesti prima. Il glucagone può potenzialmente inibire il rilascio di grelina e la peristalsi intestinale.

Ormoni proteici

Ormone della crescita HGH

L'ormone della crescita HGH è anche chiamato somatotropina. Viene prodotto dalle cellule acidofile che appartengono all'adenoipofisi. L'ormone porta a una proliferazione aumentata delle cellule in vari tessuti, con conseguente aumento del loro numero e dimensione. HGH è composto da 190 amminoacidi sotto forma di una singola catena polipeptidica. Nel corpo viene rilasciato in modo pulsatile circa ogni 3-4 ore, con le concentrazioni più alte registrate durante la notte. Il rilascio dell'ormone è regolato dagli ormoni dell'ipotalamo che hanno effetti opposti. Questi ormoni includono l'ormone di rilascio dell'ormone della crescita GN-RH e l'ormone che ne inibisce il rilascio, SRIF. Durante il rilascio della somatotropina, questo processo è regolato da neuroormoni: somatoliberina (GHRH), somatostatina (GHIH), grelina, glucocorticoidi, acidi grassi, glucosio, insulina e ormoni sessuali. L'ormone della crescita regola i processi metabolici, la modulazione della crescita corporea e la stimolazione e proliferazione cellulare. L'effetto di HGH è piuttosto ampio e comprende, tra l'altro, la stimolazione della crescita delle ossa lunghe, la sintesi degli acidi nucleici e la regolazione del metabolismo dei carboidrati. L'ormone della crescita trova ampia applicazione nelle persone che praticano sport. La somministrazione di somatotropina agli sportivi rafforza e costruisce i muscoli e minimizza gli infortuni durante l'allenamento attraverso lo sviluppo del tessuto connettivo che forma la cartilagine. Nel decidere di assumere l'ormone della crescita, è importante considerare anche altri fattori come un sonno adeguato e una nutrizione appropriata.

Conclusioni

Come menzionato sopra, gli amminoacidi, le proteine e i peptidi sono coinvolti nel corretto funzionamento del corpo. Nel caso dei peptidi, si può concludere che il loro uso abile consente un trattamento sanitario sicuro, efficace e soddisfacente. Considerando il loro effetto, sono adatti per quasi tutti i casi e per tutte le persone. Sono particolarmente raccomandati agli sportivi per scopi di rigenerazione e prevenzione. Sia la carenza di ormoni proteici che di peptidi può portare a gravi disturbi della funzione corporea.

Bibliografia:

1. Bańkowski.E, Biochimica. 2020; 160(1-3):33-41
2. Dryweń.M, Dźwigała J, Importanza degli aminoacidi ramificati nella nutrizione umana e nella prevenzione e decorso di alcune malattie. Medicina Generale e Scienze della Salute; 2013; 3(1) 379-384
3. Darewicz.M, Borawska J, Minkiewicz P, Peptidi biologicamente attivi rilasciati dalle proteine alimentari. 2015; 3(100) 26-41; DOI:10.15193/zntj/2015/100/037
4. Miyamoto.T, Rilevamento e quantificazione dei residui di d-aminoacidi in peptidi e proteine mediante idrolisi acida. 2018; 775-782; DOI:10.1016/j.bbapap.2017.12.010
5. Bottecchia.C, Modifica fotocatalitica di amminoacidi, peptidi e proteine. 2018; 26-42; DOI:10.1002/chem.201803074
6. Rutherfurd M, Analisi degli amminoacidi. 2009; 11.9.1-11.9.37; DOI:10.1002/0471140864.ps1109s58
7. Rob.M, Liskamp.J, Peptidi e proteine come fonte continua di ispirazione per i peptidomimetici. 2011; 1626-1653; DOI:10.1002/cbic.201000717
8. Lewandowski K, Lewiński A, Ormoni peptidici secreti nel tratto gastrointestinale. 2012: 12(1) 10-14
9. Klein A. Meccanismi molecolari della regolazione ormonale. Casa editrice dell'Università Jagellonica. 2010; 200-233
10. Marciniak. P, Szymczak.M, Ormoni peptidici. Progressi nella biologia cellulare. 2011; 43-63
11. O’Neill.R, Murphy.R, Endocrinologia. 2012; 30-45
12. Siewko.K, Szelachowska.M, Peptide C come fattore di rischio per lo sviluppo del diabete di tipo 1 nei parenti di primo grado di persone affette da diabete autoimmune. P2009; 60(5) 26-43
13. Romański.K, Goździewska.K, Grelina e motilina: somiglianze e differenze nella regolazione dell'attività motoria del tratto gastrointestinale. 2008; 64(11) 5-19
14. Nylec.M, Olszanecka.M, Il ruolo del glucagone nella patogenesi del diabete di tipo II. 2010; 1734-3321
15. Hsiao.Y, Yamada.M, I ruoli degli ormoni peptidici e dei loro recettori durante lo sviluppo delle radici delle piante. 2020; 12(1) 22; DOI:10.3390/genes12010022
16. Imura.H, Nakai Y, Tanaka N, ACTH e peptidi correlati. 2000; 41(5) 949-56
17. Brownstein M, Ormone adrenocorticotropo nel sistema nervoso centrale. 2000; 22: 93-9
18. Itoh. A, Motilina e applicazione clinica. 2001; 593-608; DOI:10.1016/S0196-9781(96)00333-6
19. Chen.C, Grelina e motilina nel sistema gastrointestinale. 2012; DOI:10.2174/138161212803216915
20. Drucker.D, Meccanismi d'azione e applicazione terapeutica del peptide-1 simile al glucagone. Metabolismo cellulare, 2018: 740-756; DOI:10.1016/j.cmet.2018.03.001
21. Bildingmaier. M, Ormone della crescita. 2009; 187-200
22. Lee.S, Park.H, Valutazione della bioefficacia di una forma stabilizzata di ormone della crescita umano (SP-hGH). 2013; 45(10):722 -727; DOI:10.1055/s-0033-1345126
23. Maciejewska.Z, Korek.E, Il ruolo dell'ormone della crescita, del fattore di crescita insulino-simile di tipo 1 e della grelina. 2016; 216-220

Consulta il nostro articolo sul peptide BPC-157