El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos para el buen funcionamiento y la regeneración del cuerpo

Los aminoácidos de diferentes longitudes y secuencias de cadena pueden formar dímeros y polímeros. Según el número de residuos de aminoácidos en la cadena polimérica, los polímeros se dividen en péptidos y proteínas. Los péptidos contienen en su estructura alrededor de 50 aminoácidos, mientras que las proteínas presentan en una o más cadenas un número mayor de residuos de aminoácidos que los péptidos. Tanto los aminoácidos como las proteínas y los péptidos juegan un papel importante para el correcto funcionamiento del organismo. Gracias a las terapias peptídicas modernas, es posible facilitar la regeneración del organismo.

Palabras clave: Péptido · Aminoácido · Proteína · α-Hélice · β-Hoja plegada · cadena no polar · Alanina · Valina · Leucina · Isoleucina · Fenilalanina · Triptófano · Metionina · Prolina · Glicina · Serina · Treonina · Tirosina · Cisteína · Asparagina · Glutamina · Ácido aspártico · Ácido glutámico · Configuración · Conformación · Dipeptido · Oligopéptido · Enlace peptídico · Hormona del crecimiento

Glosario de abreviaturas: ACTH - Adrenocorticotropina; CRH - Corticoliberina; POMC - Proopiomelanocortina; MMC - complejo motor migratorio; GRPP - polipéptido pancreático dependiente de glicentina; HGH - hormona del crecimiento

A continuación se presenta el papel biológico de aminoácidos, proteínas y péptidos para el correcto funcionamiento y la regeneración del organismo, con el fin de aclarar su modo de acción y posibilidades.

Caracterización de los aminoácidos

Los aminoácidos son uno de los componentes mejor estudiados de los organismos vivos y aparecen como derivados de ácidos orgánicos en los que al menos un átomo de hidrógeno es reemplazado por un grupo amino. Son componentes ampliamente distribuidos que se encuentran tanto en forma libre como unida, en el caso de péptidos o proteínas. Cada aminoácido presente en las proteínas, excepto la prolina y la hidroxiprolina, posee un grupo amino en el carbono α y una cadena lateral R, que puede tener una estructura diferente y está unida al mismo átomo de carbono.

[caption id="attachment_626" align="aligncenter" width="600"] Fig. 1. Fórmula general de un aminoácido. A. En forma libre B. Como zwitterión.[/caption]

En la naturaleza se conocen alrededor de 300 aminoácidos, pero solo 22 son comunes, de los cuales 2 adicionales fueron descubiertos relativamente hace poco y solo se encuentran en algunas proteínas. La presencia y posición de los aminoácidos ya conocidos en la estructura de la proteína está determinada por características genéticas; en algunos casos, es el resultado de modificaciones postraduccionales de residuos de aminoácidos que previamente fueron incorporados en la cadena proteica. Los demás aminoácidos pueden encontrarse en forma libre o en compuestos no unidos a proteínas. El papel de un aminoácido en la proteína está determinado por la estructura de su cadena lateral, lo que permite clasificar los aminoácidos en varios grupos según el tipo de cadenas laterales que posean.

Aminoácidos con cadenas laterales no polares

Al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares pertenecen: alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina, prolina y glicina. En los dos últimos aminoácidos mencionados existe cierta dependencia. La prolina, como ejemplo atípico, no posee un grupo α-amino, sino un grupo imino que está incorporado en la estructura del anillo de pirrolidina. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos para el correcto funcionamiento y la regeneración del organismo

El glicina, en cambio, no tiene una cadena lateral, siendo reemplazada por un átomo de hidrógeno. Cada uno de los aminoácidos mencionados tiene una cadena lateral no polar, que no puede aceptar ni donar protones, y no participa en la formación de enlaces de hidrógeno o iónicos. La cadena lateral se describe generalmente como lipófila o hidrófoba: no se une al agua. Estas cadenas evitan el entorno acuoso adhiriéndose entre sí y orientándose hacia el interior de la molécula de proteína. Cuando están en un entorno acuoso, su comportamiento se asemeja al de las gotas de aceite: se unen formando gotas más grandes y así reducen el contacto con el agua.

[caption id="attachment_627" align="aligncenter" width="600"] Fig. 2. Aminoácidos con cadenas laterales no polares.[/caption]

Aminoácidos con cadenas laterales polares y sin carga

Al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares y sin carga pertenecen: serina, treonina, tirosina, cisteína, asparagina y glutamina. Los aminoácidos mencionados tienen una carga neta de cero a pH neutro, pero la cisteína y la tirosina pueden perder un protón a pH básico. La serina, la treonina y la tirosina pueden formar puentes de hidrógeno porque poseen un grupo hidroxilo polar. También en las cadenas laterales de la asparagina y la glutamina se pueden formar puentes de hidrógeno debido a sus grupos carbonilo y amida. El grupo amida de la asparagina, así como los grupos hidroxilo de la serina y la treonina, pueden ser sitios de unión para componentes de azúcar. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos para el correcto funcionamiento y la regeneración del organismo.

[caption id="attachment_628" align="aligncenter" width="600"] Fig. 3. Aminoácidos con cadenas laterales polares y sin carga.[/caption]

Aminoácidos con cadenas laterales ácidas

[caption id="attachment_629" align="alignleft" width="300"] Fig. 3. Aminoácidos con cadenas laterales ácidas.[/caption]

Al grupo de aminoácidos con cadenas laterales ácidas pertenecen ácido aspártico y ácido glutámico. En la estructura de las cadenas laterales de estos aminoácidos se observan grupos carboxilo. A pH neutro, se disocian completamente y se convierten en portadores de carga negativa. Las formas completamente ionizadas del ácido aspártico y el ácido glutámico se denominan aspartato y glutamato. Los nombres modificados tras la ionización indican que a pH fisiológico se presentan como aniones.

El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos para el correcto funcionamiento y la regeneración del organismo

Aminoácidos con cadenas laterales básicas

[caption id="attachment_618" align="alignright" width="207"] Fig. 4. Aminoácidos con cadenas laterales básicas.[/caption]

Entre los aminoácidos con cadenas laterales básicas se encuentran: lisina, arginina e histidina. Las cadenas laterales de estos aminoácidos contienen grupos que pueden captar protones. Estos grupos incluyen el grupo ε-amino de la lisina, el grupo guanidino de la arginina y el anillo imidazol de la histidina. A pH fisiológico, los grupos R de la lisina y la arginina están completamente ionizados y, por lo tanto, tienen una carga positiva. El aminoácido libre histidina tiene un carácter ligeramente básico y se encuentra en forma neutra a pH fisiológico. Sin embargo, puede ocurrir que la histidina en la proteína tenga un grupo R que, según el entorno de la proteína, esté cargado positivamente o sea neutro. Esto juega un papel importante en la función de la proteína hemoglobina.

Proteínas

Caracterización de proteínas

Las proteínas, como polímeros de condensación de aminoácidos que se encuentran comúnmente en el cuerpo humano, son un componente estructural fundamental para su función adecuada. Las proteínas que consisten exclusivamente en residuos de aminoácidos se denominan proteínas simples o proteínas. Las proteínas complejas, los proteidos, contienen además un grupo prostético que no es parte de la proteína. Como productos macromoleculares, se forman mediante la interacción del grupo α-carboxilo de un aminoácido con el grupo α-amino de otro aminoácido, formando un enlace peptídico. Llamamos polipéptidos a las proteínas con un peso molecular superior a 10,000 daltons (Da). Todas las proteínas con un peso molecular inferior se denominan oligopeptidos. Cada proteína tiene una cadena proteica que consta de 100 a 1000 residuos de aminoácidos.

[caption id="attachment_619" align="aligncenter" width="600"] Fig. 5. Fórmula general para proteínas simples.[/caption]

Estructura primaria

La estructura primaria de una cadena polipeptídica de una proteína específica determina el orden (secuencia) de la unión de los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Los aminoácidos individuales están unidos covalentemente mediante enlaces peptídicos. En las proteínas, debido a las grandes posibilidades de combinación, solo se encuentran ciertas secuencias de aminoácidos. La disposición de los residuos de aminoácidos a lo largo de la cadena polipeptídica no está estricta ni claramente definida.

Los aminoácidos que, en su papel biológico, contienen cadenas laterales con un entorno ácido o básico o anillos aromáticos, y que forman parte de aminoácidos, proteínas y péptidos para la función y regeneración adecuadas del cuerpo, suelen aparecer en grupos, de modo que varios residuos de aminoácidos pueden encontrarse uno al lado del otro. El ejemplo de la molécula proteica hemoglobina muestra la importancia de la estructura primaria. En este caso, la sustitución de un aminoácido por otro conduce a la formación de hemoglobina patológica. Para comprender mejor la naturaleza de su aparición, por ejemplo, en la posición seis, el glutamato es reemplazado por otro aminoácido (valina o lisina), lo que conduce a consecuencias biológicas negativas. Los glóbulos rojos entran en un estado biológicamente alterado, lo que provoca un cambio en la forma de los glóbulos en una forma atípica. Los glóbulos se vuelven susceptibles a la hemólisis, lo que a su vez reduce el número de eritrocitos en la sangre. Los productos de descomposición de los eritrocitos son absorbidos por el hígado y el bazo, y la concentración del pigmento biliar bilirrubina aumenta debido a la descomposición del hemo en la hemoglobina. El resultado de estos procesos es el desarrollo de una condición patológica llamada anemia hemolítica.

Estructura secundaria

Al discutir la estructura secundaria, los términos básicos son configuración y conformación. Mientras que la configuración se refiere a las relaciones geométricas entre ciertos grupos atómicos, la conformación se refiere a la estructura espacial de la proteína. La configuración implica un cambio mutuo en la estructura de enlaces ya existentes, por ejemplo, en la conversión de D-alanina a L-arginina. Tal conversión puede lograrse rompiendo enlaces covalentes existentes y formando otros nuevos. En cambio, la conformación no implica la ruptura de enlaces covalentes, sino la ruptura y formación de fuerzas no covalentes como puentes de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas. Solo algunas de las conformaciones resultantes tienen significado biológico.

La forma más común de la estructura secundaria de las proteínas es la α-hélice en forma de espiral. Cada vuelta de la α-hélice contiene 3,6 residuos de aminoácidos.

La forma helicoidal específica y diferente de otras permite la formación de puentes de hidrógeno dentro de la cadena y entre las vueltas con máxima fuerza debido a la posibilidad de interacciones electrostáticas. La estructura de la α-hélice, que abarca el enlace peptídico de la cadena proteica, permite su participación en la formación de puentes de hidrógeno, excepto en los enlaces que involucran grupos imino de la prolina. Los polipéptidos obtenidos por síntesis a partir de aminoácidos L o D forman espontáneamente una estructura de α-hélice. En el caso de polipéptidos formados a partir de racematos de aminoácidos, así como polímeros de algunos aminoácidos, por ejemplo prolina o hidroxiprolina, no tienen la capacidad de formarla espontáneamente. Por ejemplo, la α-queratina, una proteína que se encuentra, entre otros, en el cabello, está casi completamente rodeada por la estructura de α-hélice, mientras que el colágeno o la elastina, que contienen la prolina e hidroxiprolina mencionadas, no tienen la capacidad de formar esta estructura.

La segunda forma conocida de la estructura secundaria de las proteínas es la estructura β, también llamada estructura de lámina β. La formación de la estructura de lámina involucra dos o más cadenas proteicas. La formación de la estructura puede ser paralela, cuando los extremos amino y carboxilo de las cadenas proteicas mencionadas están orientados en la misma dirección, o antiparalela, cuando estos extremos están orientados en direcciones opuestas. La cadena proteica en la estructura β está más estirada en dirección axial que la cadena con estructura de α-hélice, y en su superficie se forman curvas que invierten la dirección en la que se extiende el eje largo de la molécula y también permiten el empaquetamiento de la cadena proteica en una forma globular compacta. En estas curvas suelen encontrarse prolina, glicina y aminoácidos con cadenas laterales cargadas eléctricamente.

Estructura terciaria

La estructura terciaria permite la conservación de la estructura secundaria durante el plegamiento tridimensional de la molécula de proteína. La estructura primaria es principalmente responsable del empaquetamiento espacial de la molécula de proteína, y de forma indirecta también la estructura secundaria. La estructura terciaria se estabiliza mediante interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, en el caso de enlaces covalentes, en este caso puentes de hidrógeno, así como mediante enlaces no covalentes de baja energía, es decir, puentes de hidrógeno. En soluciones acuosas, la estructura de las proteínas globulares es compacta. Las cadenas laterales hidrofóbicas de los residuos de aminoácidos están ocultas en el interior de la molécula, y los grupos hidrofílicos se encuentran en la superficie de la molécula. Los grupos polares, incluidos aquellos que están ocultos en el interior de la molécula, permiten junto con los componentes de los enlaces peptídicos la formación de puentes de hidrógeno e interacciones electrostáticas. La estructura terciaria solo se forma cuando existen enlaces que permiten la conexión de residuos de aminoácidos linealmente distantes entre sí.

Estructura cuaternaria

La última de las estructuras presentadas solo se encuentra en algunas proteínas y determina la disposición espacial y composición de las subunidades en relación con una molécula de proteína. Las proteínas en este caso tienen una alta masa molecular y están formadas por dos o más monómeros, es decir, cadenas peptídicas. Por lo general, en la estructura cuaternaria, los elementos proteicos involucrados en su formación están unidos por puentes de hidrógeno de baja energía. En algunos casos, la estructura se estabiliza mediante enlaces disulfuro entre residuos de cisteína. En el caso del colágeno y la elastina, los enlaces covalentes entre las subunidades son excepcionalmente estables. Las propiedades biológicas de la estructura cuaternaria pueden modificarse mediante pequeñas moléculas como efectores alostéricos. En el caso de la hemoglobina y las proteínas enzimáticas, especialmente la lactato deshidrogenasa, la estructura cuaternaria es muy bien conocida.

Péptidos

Propiedades de los péptidos

Los péptidos son compuestos químicos que, al igual que las proteínas, están formados por aminoácidos. Son el foco de una amplia investigación y cumplen funciones biológicas importantes. Muchos hormonas y neurotransmisores son péptidos. Los péptidos endógenos actúan como antimicrobianos y funcionan como sistema de defensa del cuerpo. Los péptidos naturales y sus análogos sintéticos se consideran compuestos atractivos con importancia terapéutica debido a su alta actividad, baja toxicidad y ausencia de interacciones con medicamentos. Sin embargo, en la práctica médica, solo unos pocos péptidos se utilizan debido a su inestabilidad biológica y rápida degradación, pero la síntesis de péptidos permite la producción de formas estables. Esto también se aplica, por ejemplo, a la síntesis de péptidos a partir de fuentes naturales, que se utilizan, entre otras cosas, para la fabricación de vacunas. El producto que resulta de la reacción de dos aminoácidos se denomina dipéptido, donde el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro aminoácido permanecen libres. Los péptidos formados por unos pocos hasta aproximadamente una docena de aminoácidos se llaman oligopeptidos, mientras que los péptidos más largos, que consisten en varias docenas de residuos de aminoácidos, se denominan polipéptidos. La nomenclatura de los péptidos comienza con el nombre del residuo de aminoácido N-terminal, seguido por los nombres de los residuos de aminoácidos siguientes, y termina con el nombre del aminoácido C-terminal. El orden de los aminoácidos se indica con símbolos de tres o una letra. Los péptidos aparecen en forma lineal y solo tienen dos extremos específicos. Uno de ellos se llama extremo amino, donde un aminoácido tiene un grupo α-amino libre. El otro extremo se llama extremo carboxilo o extremo C, donde un aminoácido tiene un grupo α-carboxilo libre.

Unión peptídica

El carbono se une mediante una reacción del grupo α-carboxilo con el nitrógeno del grupo α-amino a través de un enlace simple, la unión peptídica. Se supone que este enlace se forma en forma de dos estructuras que están en un equilibrio determinado entre sí. El enlace C-N cambia a C=N y viceversa. No es posible una rotación alrededor del eje C=N, lo que hace que la unión peptídica sea tan rígida que presenta propiedades de un enlace doble. Papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos para el funcionamiento normal y la regeneración del cuerpo. En el caso de la unión peptídica que involucra el grupo imino de prolina o hidroxiprolina con el grupo carboxilo de otro aminoácido, se forma una estructura diferente y separada. El nitrógeno está incorporado en la estructura del anillo de pirrolidina, no hay un sustituyente de hidrógeno, por lo que no es posible la rotación alrededor de los enlaces que se forman en presencia de nitrógeno. Los aminoácidos que participan en la formación de la unión peptídica pierden partes de moléculas. Estos son moléculas -OH del grupo carboxilo y moléculas -H del grupo amino. Por lo tanto, los aminoácidos que se encuentran en péptidos y proteínas se denominan residuos de aminoácidos. Las uniones peptídicas resultantes son estables y su degradación solo ocurre mediante bases y ácidos fuertes a la vez que a alta temperatura.

[caption id="attachment_625" align="aligncenter" width="600"] Fig. 6. Formación del enlace peptídico.[/caption]

Péptidos biológicamente activos

Las hormonas peptídicas y proteicas son comunes en nuestro entorno. Anteriormente se conocían principalmente como formas poco estables. Gracias a la síntesis, la terapia peptídica puede adaptarse cada vez más de manera específica y eficaz a las necesidades del cuerpo. Por ello, es importante utilizar la estimulación hormonal de forma hábil y segura. Un ejemplo de péptidos biológicamente activos es el glutatión, que es un tripéptido con una estructura específica compuesta por glutamato, cisteína y glicina. El glutamato es el aminoácido N-terminal. Sin embargo, la unión del glutamato con la cisteína es atípica para péptidos y proteínas, ya que no está presente el grupo α-carboxilo del glutamato, sino un grupo γ-carboxilo. Por ello, el glutatión existe en forma reducida y oxidada como γ-glutamilcisteinilglicina. En su forma reducida posee un grupo sulfhidrilo libre, mientras que en la forma oxidada se desprende un par de átomos de hidrógeno del grupo -SH. Los átomos de azufre quedan sin hidrógeno, lo que conduce a la formación de un puente disulfuro. La capacidad del glutatión para alternar entre la forma reducida y oxidada es de gran importancia para los procesos redox. Otro ejemplo son la oxitocina y la vasopresina, que son nano-péptidos producidos por neuronas del hipotálamo y liberados por el lóbulo posterior de la hipófisis. Se diferencian solo en dos aminoácidos. La cisteína aparece en dos posiciones y conduce a la formación de un puente disulfuro. La oxitocina actúa como hormona que estimula las contracciones del útero. La vasopresina favorece la reabsorción de agua en los túbulos renales. La vasopresina también desempeña un papel importante en la regulación de la secreción de la hormona adrenocorticotrópica (ACTH) en situaciones de estrés.

Hormona peptídica

Hormona adrenocorticotrópica (ACTH)

La hormona adrenocorticotrópica es un péptido de 39 aminoácidos, que se produce por la degradación de una molécula precursora mucho más grande, la proopiomelanocortina (POMC), . La proopiomelanocortina también es la fuente de otros péptidos activos. Dos péptidos están contenidos en la estructura de la ACTH. Estos incluyen la hormona α-melanotrópica (α-MSH), que es estructuralmente idéntica a los primeros 13 aminoácidos de la ACTH, y un péptido de la pars intermedia de la hipófisis, que se asemeja a la corticotropina: fragmento 18-39 de la ACTH. La función principal de la ACTH es estimular la corteza suprarrenal para que pueda producir hormonas esteroides. La hormona adrenocorticotrópica es responsable de regular la actividad a nivel de las capas fasciculata y reticularis. La actividad biológica de la ACTH está determinada por los primeros 18 aminoácidos. La regulación de la ACTH se realiza a través de la corticoliberina (CRH), una hormona que se encuentra en el hipotálamo y controla la liberación de corticotropina mediante retroalimentación negativa con el cortisol. Esto significa que la falta de cortisol estimula la CRH y la ACTH, mientras que un exceso inhibe su secreción. La liberación de cortisol regula muchas funciones vitales importantes, incluyendo la movilización del cuerpo bajo condiciones de estrés, el aumento de la presión arterial y el efecto antiinflamatorio. Dado que la ACTH se libera de forma pulsátil en un ritmo circadiano, su concentración es más alta por la mañana, cuando más se necesita, y disminuye a lo largo del día. Un aumento en la secreción de ACTH se observa en enfermedades como la insuficiencia suprarrenal, la enfermedad de Cushing o el síndrome de Nelson.

Insulina y péptido C

La insulina y el péptido C se producen continuamente en el páncreas. Durante la producción de insulina, en el proceso de biosíntesis de la insulina se produce el péptido C. Las células pancreáticas producen en el primer paso preproinsulina, que se procesa mediante la eliminación de aminoácidos para formar proinsulina, que consta de dos cadenas, A y B, unidas por el péptido C. Luego, el péptido C se separa de la proinsulina, lo que conduce a la formación de la forma final de insulina. Una vez que la glucosa está presente en el cuerpo, el páncreas recibe la señal para liberar las moléculas almacenadas de insulina y péptido C. El péptido C permanece en el hígado mucho más tiempo que la insulina, ya que no se descompone allí. Su degradación ocurre principalmente en los riñones. Tanto en la insulina como en el péptido C, concentraciones elevadas o demasiado bajas conducen al desarrollo de diabetes tipo I o tipo II, así como al síndrome de Cushing. Las fluctuaciones en la concentración de péptido C también pueden indicar insuficiencia renal crónica o la presencia de tumores.

Motilina

La motilina es una hormona relacionada con los músculos lisos del estómago y del intestino, y está controlada por las fibras del nervio vago. Se sintetiza en las células endocrinas. Como hormona peptídica compuesta por 22 aminoácidos dispuestos en una secuencia específica, es producida por las células del intestino delgado. Es producida por las células endocrinas del sistema gastrointestinal, las células M (Mo), y está involucrada en la regulación de la motilidad del tracto digestivo. La motilina es una hormona importante que participa en la generación de la fase III del complejo motor migratorio (MMC), en la que el estómago y el intestino delgado tienen la tarea de vaciar el estómago de restos de comida innecesarios y células epiteliales desprendidas, estimulando los movimientos peristálticos. La hormona también influye en el vaciamiento de la vesícula biliar durante la fase interdigestiva en la concentración máxima de motilina.

Glucagón

El glucagón es una de las hormonas involucradas en la regulación del nivel de glucosa, este péptido es secretado por las células endocrinas del páncreas. Es un polipéptido compuesto por 29 aminoácidos y se forma a partir de un precursor de 180 aminoácidos. Los cambios en el nivel de glucosa permiten la liberación de glucagón. La producción de la hormona glucagón ocurre en los islotes de Langerhans del páncreas, donde a partir de la proglucagón se forman tanto glucagón como el polipéptido pancreático dependiente de glicentina (GRPP). La función principal del glucagón es mantener el nivel normal de glucosa en suero durante una caída entre comidas o durante el esfuerzo físico. En tales situaciones, se liberan las reservas del hígado para proteger adecuadamente al cuerpo. Además, puede desempeñar un papel en la regulación de la ingesta de alimentos, haciendo que la sensación de saciedad aparezca antes. El glucagón puede potencialmente inhibir la liberación de grelina así como la motilidad intestinal.

Hormonas proteicas

Hormona del crecimiento HGH

La hormona del crecimiento HGH también se llama somatotropina. Es producida por células acidófilas que pertenecen al lóbulo anterior de la hipófisis. La hormona conduce a una proliferación aumentada de células en varios tejidos, lo que resulta en un aumento de su número y tamaño. La HGH está compuesta por 190 aminoácidos en forma de una cadena polipeptídica simple. En el cuerpo se libera de forma pulsátil aproximadamente cada 3-4 horas, y sus concentraciones más altas se registran durante la noche. La liberación de la hormona está regulada por hormonas hipotalámicas que tienen efectos opuestos. Estas hormonas incluyen la hormona liberadora de la hormona del crecimiento GN-RH y la hormona que inhibe su liberación, SRIF. Durante la liberación de somatotropina, este proceso está regulado por neurohormonas: somatoliberina (GHRH), somatostatina (GHIH), grelina, glucocorticoides, ácidos grasos, glucosa, insulina y hormonas sexuales. La hormona del crecimiento regula procesos metabólicos, la modulación del crecimiento corporal, así como la estimulación y proliferación celular. El efecto de la HGH es bastante amplio e incluye, entre otros, la estimulación del crecimiento de huesos largos, la síntesis de ácidos nucleicos y la regulación del metabolismo de carbohidratos. La hormona del crecimiento se usa ampliamente en personas que practican deporte. La administración de somatotropina a deportistas fortalece y desarrolla los músculos y minimiza las lesiones durante el entrenamiento mediante el fortalecimiento del tejido conectivo que forma cartílago. Al decidir tomar hormona del crecimiento, es importante considerar también otros factores como un sueño adecuado y una nutrición apropiada.

Conclusiones

Como se mencionó anteriormente, los aminoácidos, proteínas y péptidos están involucrados en el funcionamiento adecuado del cuerpo. En el caso de los péptidos, se puede concluir que su uso hábil permite un tratamiento de salud seguro, efectivo y satisfactorio. Teniendo en cuenta su efecto, son adecuados para casi todos los casos y para todas las personas. Se recomiendan especialmente a los deportistas para fines de regeneración y prevención. Las deficiencias tanto de hormonas proteicas como peptídicas pueden conducir a trastornos graves en la función corporal.

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Consulta nuestro artículo sobre el péptido BPC-157