Die biologische Rolle von Aminosäuren, Proteinen und Peptiden bei der richtigen Funktion und Regeneration des Körpers

Aminosäuren unterschiedlicher Länge und Sequenz können Dimere und Polymere bilden. Je nach Anzahl der Aminosäurereste in der Polymerkette werden die Polymere in Peptide und Proteine unterteilt. Peptide enthalten in ihrer Struktur etwa 50 Aminosäuren, während Proteine in einer oder mehreren Ketten eine größere Anzahl von Aminosäureresten als Peptide aufweisen. Sowohl Aminosäuren als auch Proteine und Peptide spielen eine wichtige Rolle für das korrekte Funktionieren des Organismus. Dank moderner Peptidtherapien kann die Regeneration des Organismus gefördert werden.

Schlüsselwörter: Peptid · Aminosäure · Protein · α-Helix · β-Faltblatt · Unpolare Kette · Alanin · Valin · Leucin · Isoleucin · Phenylalanin · Tryptophan · Methionin · Prolin · Glycin · Serin · Threonin · Tyrosin · Cystein · Asparagin · Glutamin · Asparaginsäure · Glutaminsäure · Konfiguration · Konformation · Dipeptid · Oligopeptid · Peptidbindung · Wachstumshormon Abkürzungsverzeichnis: ACTH - Adrenocorticotropin; CRH - Corticoliberin; POMC - Proopiomelanocortin; MMC - Migrating Motor Complex; GRPP - Glicentin-abhängiges pankreatisches Polypeptid; HGH - Wachstumshormon

Abkürzungsverzeichnis: ACTH - Adrenocorticotropin; CRH - Corticoliberin; POMC - Proopiomelanocortin; MMC - Migrating Motor Complex; GRPP - Glicentin-abhängiges pankreatisches Polypeptid; HGH - Wachstumshormon

Die biologische Rolle der Aminosäuren, Proteine und Peptide für das korrekte Funktionieren und die Regeneration des Organismus wird im Folgenden erläutert, um ihren Wirkmechanismus und therapeutische Möglichkeiten zu verdeutlichen.

Charakterisierung der Aminosäuren

Aminosäuren gehören zu den am intensivsten untersuchten Bestandteilen lebender Organismen und sind Derivate organischer Säuren, bei denen mindestens ein Wasserstoffatom durch eine Aminogruppe ersetzt ist. Sie sind weit verbreitet und kommen sowohl in freier Form als auch gebunden, etwa in Peptiden oder Proteinen, vor. Jede Aminosäure in Proteinen, mit Ausnahme von Prolin und Hydroxyprolin, besitzt eine Aminogruppe, die an das α-Kohlenstoffatom gebunden ist, sowie eine Seitenkette R, die eine unterschiedliche Struktur haben kann und ebenfalls an dasselbe Kohlenstoffatom gebunden ist.

[caption id="attachment_626" align="aligncenter" width="600"] Abb. 1. Allgemeine Formel einer Aminosäure. A. In freier Form B. Als Zwitterion.[/caption]

In der Umwelt sind etwa 300 Aminosäuren bekannt, aber nur 22 kommen häufig vor, von denen 2 relativ kürzlich entdeckt wurden und nur in bestimmten Proteinen vorkommen. Das Vorkommen und die Position der bereits bekannten Aminosäuren in der Proteinstruktur werden durch genetische Merkmale bestimmt; in einigen Fällen ist es das Ergebnis posttranslationaler Modifikationen von Aminosäureresten, die zuvor in die Proteinkette eingebaut wurden. Andere Aminosäuren können in freier Form oder in nicht an Proteine gebundenen Verbindungen vorkommen. Die Rolle einer Aminosäure im Protein wird durch die Struktur ihrer Seitenkette bestimmt, was zur Einteilung der Aminosäuren in verschiedene Gruppen je nach Art der Seitenketten führt.

Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten

Die Gruppe der Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten umfasst: Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Methionin, Prolin und Glycin. Was die letzten beiden genannten Aminosäuren betrifft, gibt es eine Besonderheit. Prolin besitzt als atypisches Beispiel keine α-Aminogruppe, sondern eine Iminogruppe, die in die Struktur des Pyrrolidinrings integriert ist. Glycin hingegen hat keine Seitenkette, da diese durch ein Wasserstoffatom ersetzt ist. Jede der genannten Aminosäuren hat eine unpolare Seitenkette, die weder Protonen aufnehmen noch abgeben kann, noch an der Bildung von Wasserstoff- oder Ionenbindungen beteiligt ist. Die Seitenkette wird allgemein als lipophil oder hydrophob definiert – sie bindet kein Wasser. Solche Ketten vermeiden die wässrige Umgebung, indem sie aneinander haften und sich nach innen zur Proteinmolekülstruktur ausrichten. Befinden sie sich in einer wässrigen Umgebung, ähnelt ihr Verhalten dem von Öltröpfchen: Sie verbinden sich zu größeren Tropfen und reduzieren so den Kontakt mit Wasser.

[caption id="attachment_627" align="aligncenter" width="600"] Abb. 2. Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten.[/caption]

Aminosäuren mit polaren und ungeladenen Seitenketten

Zur Gruppe der Aminosäuren mit polaren und ungeladenen Seitenketten gehören: Serin, Threonin, Tyrosin, Cystein, Asparagin und Glutamin. Die aufgeführten Aminosäuren haben bei neutralem pH eine Nettoladung von null, jedoch können Cystein und Tyrosin bei basischem pH ein Proton verlieren. Serin, Threonin und Tyrosin können aufgrund ihrer polaren Hydroxylgruppe Wasserstoffbrückenbindungen eingehen. Auch die Seitenketten von Asparagin und Glutamin können durch ihre Carbonyl- und Amidgruppen Wasserstoffbrückenbindungen bilden. Die Amidgruppe von Asparagin sowie die Hydroxylgruppen von Serin und Threonin können als Bindungsstellen für Zuckerkomponenten dienen.

[caption id="attachment_628" align="aligncenter" width="600"] Abb. Aminosäuren mit polaren und ungeladenen Seitenketten.[/caption]

Aminosäuren mit sauren Seitenketten

[caption id="attachment_629" align="alignleft" width="300"] Abb. 3. Aminosäuren mit sauren Seitenketten.[/caption]

Zu den Aminosäuren mit sauren Seitenketten gehören Asparaginsäure und Glutaminsäure. In der Struktur der Seitenketten dieser Aminosäuren sind Carboxylgruppen sichtbar. In einer neutralen pH-Umgebung dissoziieren sie vollständig und tragen eine negative Ladung. Die vollständig ionisierten Formen der Asparaginsäure und Glutaminsäure werden als Aspartat und Glutamat bezeichnet. Die nach der Ionisierung veränderten Namen zeigen an, dass sie in einer physiologischen pH-Umgebung als Anionen vorliegen.

Aminosäuren mit basischen Seitenketten

[caption id="attachment_618" align="alignright" width="207"] Abb. 4. Aminosäuren mit basischen Seitenketten.[/caption]

Zu den Aminosäuren mit basischen Seitenketten gehören: Lysin, Arginin und Histidin. Die Seitenketten dieser Aminosäuren enthalten Gruppen, die Protonen binden können. Zu diesen Gruppen gehören die ε-Aminogruppe des Lysin, die Guanidylgruppe des Arginin und der Imidazolring des Histidin. Bei physiologischem pH sind die R-Gruppen von Lysin und Arginin vollständig ionisiert, wodurch sie eine positive Ladung tragen. Die freie Aminosäure Histidin hat einen leicht basischen Charakter und liegt bei physiologischem pH neutral vor. Es kann jedoch vorkommen, dass Histidin in einem Protein eine positiv geladene oder neutrale R-Gruppe aufweist, abhängig von der Umgebung, die das Protein schafft. Dies spielt eine entscheidende Rolle für die Funktion von Proteinen wie Hämoglobin.

Proteine

Charakterisierung der Proteine

Proteine, als kondensierte Polymere von Aminosäuren, die im menschlichen Körper reichlich vorhanden sind, sind grundlegende Strukturkomponenten für das ordnungsgemäße Funktionieren des Organismus. Proteine, die ausschließlich aus Aminosäureresten bestehen, werden als einfache Proteine bezeichnet. Komplexe Proteine oder Proteide enthalten außerdem eine prosthetische Gruppe, die kein Teil der Proteinstruktur ist. Als großmolekulare Produkte entstehen sie durch die Wechselwirkung der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der α-Aminogruppe einer anderen Aminosäure, wodurch eine Peptidbindung entsteht. Polypeptide sind Proteine mit einer Molekularmasse von über 10.000 Dalton (Da). Alle Proteine mit geringerer Molekularmasse werden Oligopeptide genannt. Jedes Protein besteht aus einer Polypeptidkette, die 100 bis 1000 Aminosäurereste enthält.

[caption id="attachment_619" align="aligncenter" width="600"] Abb. 5. Allgemeine Struktur einfacher Proteine (Proteine).[/caption]

Primärstruktur

Die Primärstruktur der Polypeptidkette eines Proteins bestimmt die Sequenz (Reihenfolge) der Aminosäurereste in der Polypeptidkette. Die einzelnen Aminosäuren sind kovalent durch Peptidbindungen verbunden. In Proteinen kommen nur spezifische Aminosäuresequenzen vor, bedingt durch die hohe kombinatorische Variabilität. Die Anordnung der Aminosäurereste entlang der Polypeptidkette ist nicht starr und eindeutig definiert.

Die Aminosäuren, die Seitenketten mit saurer oder basischer Umgebung oder Aminosäuren mit aromatischen Ringen aufweisen, neigen dazu, sich zusammenzulagern, was dazu führen kann, dass mehrere Aminosäurereste nahe beieinander liegen. Zum Beispiel lässt sich in dem Proteinmolekül namens Hämoglobin die Bedeutung der Primärstruktur beobachten. In diesem Fall kann der Austausch einer Aminosäure durch eine andere zur Bildung von pathologischem Hämoglobin führen. Um die Relevanz dieses Austauschs besser zu verstehen, kann beispielsweise das Glutamat an Position sechs durch eine andere Aminosäure (Valin oder Lysin) ersetzt werden, was negative biologische Folgen hat. Die roten Blutkörperchen erfahren eine biologische Veränderung, wobei sich ihre Form in einen abnormalen Zustand ändert. Die roten Blutkörperchen werden anfällig für Hämolyse, was zu einer Verringerung der Anzahl der Erythrozyten im Blut führt. Die Abbauprodukte der Erythrozyten werden von Leber und Milz aufgenommen, und die Konzentration des Gallenfarbstoffs Bilirubin steigt aufgrund des Abbaus von Hämoglobin an. Dieser Prozess führt zur Entwicklung einer pathologischen Erkrankung, die als hämolytische Anämie bekannt ist.

Sekundärstruktur

Wenn man von Sekundärstruktur spricht, sind die grundlegenden Konzepte Konfiguration und Konformation. Während sich die Konfiguration auf die geometrischen Bindungen zwischen bestimmten Atomgruppen bezieht, betrifft die Konformation die räumliche Struktur des Proteins. Die Konfiguration beinhaltet Veränderungen in der Anordnung bereits gebundener Atome, zum Beispiel die Umwandlung von D-Alanin in L-Arginin. Diese Veränderung kann durch das Brechen bestehender kovalenter Bindungen und das Bilden neuer Bindungen erfolgen. Die Konformation hingegen bricht keine kovalenten Bindungen, sondern betrifft das Aufbrechen und Wiederbilden von nicht-kovalenten Kräften, wie Wasserstoffbrücken oder hydrophoben Wechselwirkungen. Nur einige Konformationen sind biologisch bedeutsam. Die häufigste Form der Sekundärstruktur von Proteinen ist die Alphaspirale in Form einer Helix. Jede Umdrehung der Alphaspirale entspricht 3,6 Aminosäureresten. Die spezifische und einzigartige Form der Spirale ermöglicht die Bildung von Wasserstoffbrücken, sowohl innerhalb der Kette als auch zwischen ihren Spiralen, mit maximaler Stärke durch elektrostatische Wechselwirkungen. Die Struktur der Alphaspirale, die die Peptidbindungen der Proteinkette einbezieht, ermöglicht die Bildung von Wasserstoffbrücken, ausgenommen die Bindungen mit den Iminogruppen der Prolinreste. Polypeptide, die durch Synthese mit L- oder D-Aminosäuren hergestellt werden, bilden spontan Alphaspiralstrukturen. Polypeptide, die aus Racematen von Aminosäuren oder aus Polymeren bestimmter Aminosäuren wie Prolin oder Hydroxyprolin stammen, besitzen diese Fähigkeit zur spontanen Bildung dieser Struktur jedoch nicht. Zum Beispiel besteht α-Keratin, das in Haaren vorkommt, fast vollständig aus Alphaspiralstrukturen, während Kollagen und Elastin, die Prolin und Hydroxyprolin enthalten, diese Fähigkeit nicht besitzen.

Eine weitere Form der sekundären Proteinstruktur ist die β-Struktur, auch bekannt als "gefaltetes β-Faltblatt". An der Bildung dieser Struktur sind zwei oder mehr Proteinketten beteiligt. Die Bildung kann parallel sein (wenn die Amino- und Carboxylenden der Proteinketten in dieselbe Richtung verlaufen) oder antiparallel (wenn die Enden in entgegengesetzte Richtungen zeigen). Die Proteinkette in der β-Struktur ist entlang der Achse länger gestreckt als die der Alpha-Helix und weist Falten auf, die die Richtung der Achse entlang des Moleküls ändern und so eine kompakte globuläre Form ermöglichen. Die Falten enthalten oft Prolin, Glycin und Aminosäuren mit elektrisch geladenen Seitenketten.

Tertiärstruktur

Die tertiäre Struktur ermöglicht die Erhaltung der sekundären Struktur durch die dreidimensionale Faltung des Proteinmoleküls. Die tertiäre Struktur wird hauptsächlich durch Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäurereste stabilisiert, einschließlich kovalenter Bindungen wie Disulfidbrücken und nicht-kovalenter, energiearmer Bindungen wie Wasserstoffbrücken. In wässrigen Lösungen ist die Struktur globulärer Proteine kompakt. Die hydrophoben Seitenketten der Aminosäuren sind im Inneren des Moleküls verborgen, während die hydrophilen Gruppen an der Oberfläche liegen. Die polaren Gruppen, einschließlich der im Inneren des Moleküls verborgenen sowie der Bausteine der Peptidbindungen, ermöglichen die Bildung von Wasserstoffbrücken und elektrostatischen Wechselwirkungen. Die tertiäre Struktur bildet sich nur, wenn Bindungen existieren, die die Verbindung von Aminosäureresten ermöglichen, die linear weit voneinander entfernt sind.

Quartärstruktur

Die zuletzt beschriebene Struktur findet sich nur in einigen Proteinen und definiert die räumliche Organisation und die Untereinheitenzusammensetzung eines einzelnen Proteinmoleküls. In diesem Fall haben die Proteine eine hohe Molekularmasse und bestehen aus zwei oder mehr Monomeren, also Peptidketten. Üblicherweise sind in der quartären Struktur die an ihrer Bildung beteiligten Proteinbestandteile durch Wasserstoffbrücken mit geringer Energie verbunden. In einigen Fällen wird die Struktur durch Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten stabilisiert. Im Kollagen und Elastin sind die kovalenten Bindungen zwischen den Untereinheiten außergewöhnlich stabil. Die biologischen Eigenschaften der quartären Struktur können durch kleine Moleküle wie allosterische Effektoren verändert werden. Die quartäre Struktur von Hämoglobin und enzymatischen Proteinen, insbesondere der Laktatdehydrogenase, ist gut bekannt.

Peptide

Eigenschaften von Peptiden

Peptide sind chemische Verbindungen, die Proteinen ähneln und aus Aminosäuren bestehen. Sie haben eine bedeutende biologische Bedeutung und spielen entscheidende Rollen als Hormone und Neurotransmitter. Endogene Peptide wirken als antimikrobielle Wirkstoffe und sind Teil des Abwehrsystems des Körpers. Natürliche Peptide und ihre synthetischen Analoga gelten aufgrund ihrer hohen Aktivität, geringen Toxizität und fehlenden Wechselwirkungen mit Medikamenten als therapeutisch vielversprechend. In der medizinischen Praxis werden nur einige Peptide verwendet, da sie biologisch instabil sind und schnell abgebaut werden. Die Peptidsynthese ermöglicht jedoch die Herstellung stabilerer Formen. Ebenso werden synthetisch hergestellte Peptide aus natürlichen Quellen bei der Herstellung von Impfstoffen eingesetzt.

Ein Produkt, das aus der Reaktion zwischen zwei Aminosäuren entsteht, wird Dipeptid genannt, wobei eine Aminogruppe von einer Aminosäure und eine Carboxylgruppe von der anderen Aminosäure frei bleibt. Peptide, die aus wenigen bis zu mehreren Dutzend Aminosäuren bestehen, werden als Oligopeptide bezeichnet, während längere Peptide mit Dutzenden von Aminosäureresten als Polypeptide bezeichnet werden. Die Peptidnomenklatur beginnt mit dem Namen des Aminosäurerests am N-terminalen Ende, gefolgt von den Namen der nachfolgenden Aminosäuren und endet mit dem Namen der Aminosäure am C-terminalen Ende. Die Aminosäuresequenz wird unter Verwendung von Drei-Buchstaben- oder Ein-Buchstaben-Symbolen geschrieben. Peptide liegen in unverzweigter Form vor und besitzen nur zwei spezifische Enden: das Aminoende, an dem sich eine Aminosäure mit einer freien α-Aminogruppe befindet, und das Carboxylende oder C-terminal, an dem sich eine Aminosäure mit einer freien α-Carboxylgruppe befindet.

Peptidbindung

Das Kohlenstoff-Atom bindet sich infolge der Reaktion zwischen der α-Carboxylgruppe und der α-Aminogruppe an das Stickstoff-Atom durch eine Einfachbindung, die als Peptidbindung bekannt ist. Es wird angenommen, dass diese Bindung in zwei strukturellen Formen existiert, die sich im Gleichgewicht befinden: Die C-N-Bindung kann sich in C=N umwandeln und umgekehrt. Die Rotation um die C=N-Achse ist nicht möglich, wodurch die Peptidbindung relativ starr ist und Eigenschaften einer Doppelbindung aufweist. Wenn die Peptidbindung eine Imin-Gruppe von Prolin oder Hydroxyprolin und eine Carboxylgruppe eines anderen Aminosäure-Rests einbezieht, entsteht eine besondere Struktur. In diesem Fall ist der Stickstoff in den Pyrrolidin-Ring eingebaut und es gibt keinen Wasserstoffsubstituenten, was die Rotation um die Bindungen, die bei Stickstoff auftreten, verhindert. Die Aminosäuren, die an der Bildung der Peptidbindung beteiligt sind, verlieren Molekülfragmente: die -OH-Gruppe von der Carboxylgruppe und die -H-Gruppe von der Aminogruppe. Aus diesem Grund werden die in Peptiden und Proteinen vorkommenden Aminosäuren als Aminosäurereste bezeichnet. Die resultierenden Peptidbindungen sind stabil und ihre Spaltung erfolgt nur in Gegenwart starker Basen oder Säuren und bei hohen Temperaturen.

[caption id="attachment_625" align="aligncenter" width="600"] Abb. 6. Bildung der Peptidbindung.[/caption]

Biologisch aktive Peptide

Peptidhormone und Proteinhormone sind in unserer Umgebung weit verbreitet und galten früher als wenig stabil. Heute ist es jedoch möglich, durch Synthese stabilere und effektivere Peptidtherapien zu entwickeln. Es ist wichtig, die hormonelle Stimulation sicher und gezielt zu steuern.

Ein Beispiel für ein biologisch aktives Peptid ist Glutathion, ein Tripeptid mit einer spezifischen Struktur, das aus Glutamat, Cystein und Glycin besteht. Glutamat befindet sich als N-terminale Aminosäure. Die Verbindung von Glutamat mit Cystein ist besonders, da nicht die α-Carboxylgruppe des Glutamats, sondern die γ-Carboxylgruppe beteiligt ist. Glutathion kann in reduzierter und oxidierter Form vorliegen; in reduzierter Form besitzt es eine freie Sulfhydrylgruppe, während in oxidierter Form eine Disulfidbrücke durch Entfernung eines Wasserstoffpaars aus der –SH-Gruppe entsteht. Die Fähigkeit von Glutathion, zwischen seinen reduzierten und oxidierten Formen zu wechseln, ist entscheidend für Redoxprozesse.

Weitere Beispiele sind Oxytocin und Vasopressin, Nanopeptide, die von Neuronen des Hypothalamus produziert und vom Hinterlappen der Hypophyse ausgeschüttet werden. Diese Peptide unterscheiden sich nur durch zwei Aminosäuren, und Cystein befindet sich an zwei Positionen, wodurch eine Disulfidbrücke entsteht. Oxytocin stimuliert die Kontraktion der Gebärmutter, während Vasopressin die Wasseraufnahme in den Nierentubuli fördert und die Sekretion des adrenocorticotropen Hormons (ACTH) in Stresssituationen reguliert.

Adrenocorticotropes Hormon (ACTH)

Das ACTH ist ein Peptid aus 39 Aminosäuren, das durch den Abbau der Proopiomelanocortin (POMC)-Vorläufermoleküle entsteht, die auch andere aktive Peptide hervorbringen. Das ACTH enthält zwei Peptide: das α-melanotrope Hormon (α-MSH), das den ersten 13 Aminosäuren des ACTH entspricht, und ein Peptid der intermediären Hypophyse, das dem Corticotropin-Fragment 18-39 des ACTH ähnelt. Die Hauptfunktion des ACTH besteht darin, die Nebennierenrinde zur Produktion von Steroidhormonen anzuregen. ACTH reguliert die Funktionen der Nebennierenrinde in den Faszikulata- und Retikulärzonen. Die biologische Aktivität des ACTH wird den ersten 18 Aminosäuren zugeschrieben. Die Regulation des ACTH erfolgt über die Corticotropin-Releasing-Hormon (CRH), ein Hormon des Hypothalamus, das die Corticotropin-Freisetzung durch Cortisol mittels eines negativen Feedbacks steuert. Das bedeutet, dass ein Cortisolmangel CRH und ACTH stimuliert, während ein Überschuss an Cortisol deren Sekretion hemmt. ACTH wird pulsatil mit einem Höhepunkt am Morgen ausgeschüttet und nimmt im Tagesverlauf ab. Es steigt bei pathologischen Zuständen wie Nebenniereninsuffizienz, Cushing-Krankheit und Nelson-Syndrom an.

Insulin und C-Peptid

Das Insulin und das C-Peptid werden kontinuierlich von der Bauchspeicheldrüse ausgeschüttet. Während der Insulinproduktion wird auch das C-Peptid gebildet. Die Pankreaszellen produzieren zunächst Preproinsulin, das durch Entfernen von Aminosäuren zu Proinsulin umgewandelt wird, das aus zwei Ketten, A und B, besteht, die durch das C-Peptid verbunden sind. Das Proinsulin wird dann gespalten, um die endgültige Form des Insulins zu erhalten. Wenn Glukose im Körper auftaucht, erhält die Bauchspeicheldrüse ein Signal, um Granula freizusetzen, die Insulin und C-Peptid enthalten. Das C-Peptid verbleibt länger in der Leber als Insulin, da es nicht wie Insulin abgebaut wird, sondern hauptsächlich von den Nieren metabolisiert wird. Hohe oder niedrige Konzentrationen von Insulin und C-Peptid können auf die Entwicklung von Typ-1-Diabetes oder Typ-2-Diabetes sowie auf Erkrankungen wie das Cushing-Syndrom hinweisen. Außerdem können Veränderungen der C-Peptid-Spiegel auf eine chronische Niereninsuffizienz oder das Vorhandensein von Metastasen oder Tumorrezidiven hinweisen, was die Überwachung ihrer Werte entscheidend macht.

Motilin

Die Motilin ist ein Hormon, das mit der glatten Muskulatur von Magen und Darm verbunden ist und von den Fasern des Nervus vagus gesteuert wird. Es wird in den endokrinen Zellen synthetisiert und ist als Peptidhormon aus 22 Aminosäuren in einer spezifischen Sequenz aufgebaut, produziert von den Zellen des Dünndarms. Produziert von den endokrinen Zellen des Verdauungstrakts M (Mo), beteiligt es sich an der Regulierung der gastrointestinalen Motilität. Motilin ist entscheidend für die Bildung der Phase III des wandernden motorischen Komplexes (MMC), in der Magen und Dünndarm den Magen von Nahrungsresten und abgestoßenen Epithelzellen entleeren müssen, indem es die peristaltischen Bewegungen stimuliert. Außerdem beeinflusst das Hormon die Entleerung der Gallenblase während der interdigestiven Phase, wenn die Motilinkonzentration am höchsten ist.

Glucagon

Das Glucagon ist eines der Hormone, die an der Regulierung des Glukosespiegels beteiligt sind und von den endokrinen Zellen der Bauchspeicheldrüse ausgeschüttet werden. Es ist ein Polypeptid, das aus 29 Aminosäuren besteht und von einem 180 Aminosäuren langen Vorläufer abgeleitet ist. Veränderungen des Glukosespiegels stimulieren die Glucagonsekretion. Die Produktion von Glucagon erfolgt in den Pankreasinseln, wo aus dem Proglucagon sowohl Glucagon als auch das glicentinabhängige pankreatische Polypeptid (GRPP) gebildet werden. Die Hauptfunktion von Glucagon besteht darin, die normalen Glukosespiegel im Serum aufrechtzuerhalten, insbesondere während Fastenperioden oder körperlicher Betätigung. In solchen Situationen wird Glucagon von der Leber freigesetzt, um den Körper zu schützen. Außerdem kann es an der Regulation während der Nahrungsaufnahme beteiligt sein, indem es das Sättigungsgefühl beeinflusst und möglicherweise die Freisetzung von Ghrelin sowie die Darmperistaltik hemmt.

Wachstumshormon (HGH)

Das Wachstumshormon (HGH), auch bekannt als Somatotropin, wird von den azidophilen Zellen des Vorderlappens der Hypophyse produziert. Dieses Hormon stimuliert die Proliferation von Zellen in verschiedenen Geweben, wodurch deren Anzahl und Größe zunimmt. HGH besteht aus 190 Aminosäuren in einer einfachen Polypeptidkette und wird etwa alle 3-4 Stunden pulsartig ausgeschüttet, wobei die höchsten Werte nachts beobachtet werden. Die Hormonsekretion wird durch hypothalamische Hormone mit gegensätzlichen Wirkungen reguliert, darunter das Hormon, das die Freisetzung des Wachstumshormons stimuliert (GN-RH), und das Hormon, das dessen Freisetzung hemmt (SRIF). Die Freisetzung von Somatotropin wird auch durch Neurohormone wie Somatoliberin (GHRH), Somatostatin (GHIH), Ghrelin, Glukokortikoide, Fettsäuren, Glukose, Insulin und Geschlechtshormone reguliert. HGH steuert metabolische Prozesse, das Wachstum, die Stimulation und Proliferation von Zellen. Seine Wirkung ist breit gefächert und umfasst die Stimulierung des Längenwachstums der Knochen, die Synthese von Nukleinsäuren und die Regulierung des Kohlenhydratstoffwechsels. HGH wird häufig von Sportlern verwendet, um Kraft zu steigern, Muskeln aufzubauen und Verletzungen während des Trainings zu reduzieren, indem es das Bindegewebe stimuliert, das Knorpel bildet. Es ist wichtig, auch andere Faktoren wie eine angemessene Schlafmenge und eine geeignete Ernährung zu berücksichtigen, wenn man sich für die Verwendung des Wachstumshormons entscheidet.

Fazit

Wie bereits erwähnt, sind Aminosäuren, Proteine und Peptide für das reibungslose Funktionieren des Körpers unerlässlich. Die angemessene Verwendung von Peptiden kann eine sichere und effektive Therapie gewährleisten. Sie werden in fast allen Fällen und für alle Personen empfohlen, insbesondere für Sportler zu regenerativen und präventiven Zwecken. Ein Mangel an Protein- und Peptidhormonen kann schwere Funktionsstörungen im Körper verursachen.

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