Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération du corps

Les acides aminés de différentes longueurs de chaîne et de différentes séquences peuvent former des dimères et des polymères. Selon le nombre de résidus d'acides aminés présents sur la chaîne polymère, les polymères sont divisés en peptides et protéines. Les peptides contiennent environ 50 acides aminés dans leur structure, tandis que les protéines contiennent un nombre plus important de résidus d'acides aminés dans une ou plusieurs chaînes que les peptides. Les acides aminés, les protéines et les peptides jouent tous un rôle essentiel dans le bon fonctionnement de l'organisme. Les thérapies peptidiques modernes permettent la régénération du corps.

Mots-clés : peptide · acide aminé · protéine · hélice α · structure β · chaîne non polaire · alanine · valine · leucine · isoleucine · phénylalanine · tryptophane · méthionine · proline · glycine · sérine · thréonine · tyrosine · cystéine · asparagine · glutamine · acide aspartique · acide glutamique · configuration · conformation · dipeptide · oligopeptide · liaison peptidique · hormone de croissance

Liste des abréviations : ACTH - adrénocorticotropine ; CRH - corticolibérine ; POMC - proopiomélanocortine ; MMC - complexe moteur migrant ; GRPP - polypeptide pancréatique lié à la glicentine ; HGH - hormone de croissance humaine. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération du corps, présenté de la manière suivante, permettra de se familiariser avec leur action et les possibilités qu'ils offrent.

Caractéristiques des acides aminés

Les acides aminés, en tant que l'un des composants les mieux connus des organismes vivants, se présentent sous forme de dérivés d'acides organiques, où au moins un atome d'hydrogène est remplacé par un groupe amino. Ils sont des composants courants, présents à la fois sous forme libre et liée — dans le cas des peptides ou des protéines. Chacun des acides aminés présents dans les protéines, à l'exception de la proline et de l'hydroxyproline, possède un groupe amino situé sur le carbone α et une chaîne latérale R, qui peut avoir une structure différente et est reliée par ce même atome de carbone.

Formule générale d'un acide aminé.

A. Sous forme libre

B. Sous forme de zwitterion. Environ 300 acides aminés sont connus dans l’environnement, cependant 22 y sont couramment présents, dont 2 supplémentaires ont été découverts relativement récemment et ne se trouvent que dans certaines protéines. La présence et la localisation dans la structure protéique des acides aminés déjà connus sont déterminées par des propriétés génétiques ; dans certains cas, cela résulte d’une modification post-traductionnelle des résidus d’acides aminés qui avaient été précédemment incorporés dans la chaîne protéique. Les autres acides aminés peuvent se trouver sous forme libre ou dans des combinaisons non protéiques. Le rôle d’un acide aminé dans une protéine est déterminé par la structure de sa chaîne latérale, ce qui définit la classification des acides aminés en plusieurs groupes, selon la nature des chaînes latérales possédées par l’acide aminé.

Acides aminés à chaînes non polaires

Le groupe des acides aminés à chaînes non polaires comprend, dans l'ordre : alanine, valine, leucine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane, méthionine, proline et glycine. Dans le cas des deux derniers acides aminés mentionnés, une certaine dépendance existe. La proline, en tant qu'exemple atypique, ne possède pas de groupe α-aminé mais plutôt un groupe imino, qui est incorporé dans la structure de la boucle pyrrolidine. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération du corps. La glycine, quant à elle, ne possède pas de chaîne latérale, celle-ci étant remplacée par un atome d'hydrogène. Chacun des acides aminés mentionnés possède une chaîne latérale non polaire, qui n'a pas la capacité d'acquérir ou de perdre des protons et ne participe pas à la formation de liaisons hydrogène ou ioniques. La chaîne latérale est le plus souvent considérée comme lipophile, c’est-à-dire hydrophobe — ne liant pas l’eau. Ces chaînes évitent l’environnement aqueux en s’adhérant les unes aux autres et se dirigent vers l’intérieur de la molécule de protéine. Lorsqu’elles se trouvent dans un environnement aqueux, leur comportement est mieux comparé à celui de gouttelettes d’huile — elles se combinent en gouttelettes plus grandes, réduisant ainsi simultanément le contact avec l’eau.

Acides aminés à chaînes latérales polaires non chargées

Le groupe des acides aminés à chaînes latérales polaires non chargées comprend : la sérine, la thréonine, la tyrosine, la cystéine, l'asparagine et la glutamine. Les acides aminés présentés ont une charge nulle dans un environnement à pH neutre, cependant dans le cas de la cystéine et de la tyrosine, à pH alcalin, ils peuvent perdre un proton. La sérine, la thréonine et la tyrosine sont capables de former une liaison hydrogène grâce à la possession d'un groupe hydroxyle polaire. Des liaisons hydrogène peuvent également se former dans le cas des chaînes latérales de l'asparagine et de la glutamine en raison de leurs groupes carbonyle et amide. Le groupe amide de l'asparagine ainsi que les groupes hydroxyle de la sérine et de la thréonine peuvent être des sites de liaison des composants sucrés. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération de l'organisme.

Acides Aminés à Chaînes Acides

Le groupe des acides aminés à chaînes acides comprend l'acide aspartique et l'acide glutamique. Des groupes carboxyle sont visibles dans la structure des chaînes latérales de ces acides aminés. Dans un environnement à pH neutre, ils subissent une dissociation complète, devenant porteurs d'une charge négative. Les formes complètement ionisées de l'acide aspartique et de l'acide glutamique sont appelées aspartate et glutamate. Les noms transformés résultants, après ionisation, indiquent qu'à un pH physiologique, ils sont des anions. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération de l'organisme.

Acides Aminés à Chaînes Basiques

Acides aminés à chaînes basiques. Le groupe des acides aminés à chaînes basiques comprend : la lysine, l'arginine et l'histidine. Les chaînes latérales de ces acides aminés contiennent des groupes capables de lier des protons. Ces groupes incluent le groupe ε-amino de la lysine, le groupe guanidino de l'arginine et l'anneau imidazole de l'histidine. Au pH physiologique, les groupes R de la lysine et de l'arginine sont complètement ionisés, acquérant ainsi une charge positive. L'acide aminé libre histidine a un caractère légèrement basique, se trouvant sous une forme neutre à pH physiologique. Il peut cependant arriver que l'histidine dans une protéine ait un groupe R chargé positivement ou neutre, selon l'environnement créé par la protéine. Cela joue un rôle essentiel dans le fonctionnement de la protéine connue sous le nom d'hémoglobine.

Protéines

Caractéristiques des Protéines

Les protéines, en tant que polymères de condensation d'acides aminés qui se trouvent en abondance dans le corps humain, sont le composant structurel principal pour son bon fonctionnement. Celles construites exclusivement à partir de résidus d'acides aminés sont appelées protéines simples, c’est-à-dire des protéines. Les protéines complexes, ou protéides, contiennent en plus un groupe prosthétique qui n'est pas un composant protéique. En tant que produits de poids moléculaire élevé, elles se forment à la suite de l'interaction du groupe α-carboxyle d'un acide aminé avec le groupe α-amine d'un autre acide aminé, formant une liaison peptidique. Les protéines dont le poids moléculaire est supérieur à 10 000 daltons (Da) peuvent être appelées polypeptides. Toutes les protéines de poids moléculaire inférieur sont appelées oligopeptides. Chaque protéine possède une chaîne protéique composée de 100 à 1 000 résidus d'acides aminés.

Structure primaire

La structure primaire de la chaîne polypeptidique d'une protéine donnée détermine l'ordre (séquence) de connexion des résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique. Les acides aminés individuels sont reliés de manière covalente par des liaisons peptidiques. Seules des séquences spécifiques d'acides aminés apparaissent dans les protéines en raison de la grande possibilité de combinaisons. L'agencement des résidus d'acides aminés le long de la chaîne polypeptidique n'est pas strictement et clairement défini. En prenant la molécule de protéine hémoglobine comme exemple, on peut souligner l'importance de la structure primaire. Dans ce cas, le remplacement d'un acide aminé par un autre entraîne ensuite la formation d'une hémoglobine pathologique. Pour mieux comprendre l'essence de sa formation, par exemple, en position six, le glutamate est remplacé par un autre acide aminé (valine ou lysine), ce qui conduit au développement de conséquences biologiques négatives. Les globules rouges passent à un état biologiquement altéré, entraînant un changement de la forme des cellules sanguines vers une forme atypique. Les cellules sanguines deviennent susceptibles à l'hémolyse, ce qui provoque simultanément une réduction du nombre d'érythrocytes dans le sang. Les produits de dégradation des érythrocytes sont capturés par le foie et la rate, et la concentration du pigment biliaire, c’est-à-dire la bilirubine, augmente à la suite de la dégradation de l'hème dans l'hémoglobine. La conséquence de ces processus est le développement de la pathologie connue sous le nom d'anémie hémolytique.

Structure secondaire

Lorsqu'on parle de structure secondaire, les termes fondamentaux sont les concepts de configuration et de conformation. Alors que la configuration fait référence aux relations géométriques entre des ensembles spécifiques d'atomes, la conformation désigne la structure spatiale de la protéine. Dans le cas de la configuration, un changement mutuel dans la construction des liaisons déjà formées se produit, par exemple, la transformation de la D-alanine en L-arginine. Une telle conversion peut être réalisée en rompant les liaisons covalentes existantes puis en les reformant. La conformation, en revanche, ne conduit pas à la rupture des liaisons covalentes, mais à la rupture et à la reformation des forces non covalentes, c’est-à-dire des ponts hydrogène ou des interactions hydrophobes. Seules certaines des conformations résultantes ont une signification biologique. La forme la plus couramment rencontrée de la structure secondaire d'une protéine est l'hélice α en forme de spirale. Un tour de l'hélice α correspond à 3,6 résidus d'acides aminés. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération du corps. La forme spirale spécifique et distincte permet la formation de liaisons hydrogène, à la fois intrachaîne et intertours, d'une force maximale, grâce à la possibilité d'interactions électrostatiques. La structure en hélice α englobant la liaison peptidique de la chaîne protéique permet sa participation à la formation de liaisons hydrogène, à l'exception des liaisons impliquant les groupes imino de la proline. Les polypeptides obtenus par synthèse à partir d'acides aminés L ou D forment spontanément la structure en hélice α. Dans le cas des polypeptides formés à partir de racémates d'acides aminés et de polymères de certains acides aminés, par exemple la proline ou l'hydroxyproline, ils ne possèdent pas la capacité de la former spontanément. Par exemple, l'α-kératine, qui est une protéine présente notamment dans les cheveux, est presque entièrement recouverte par la structure en hélice α, tandis que le collagène ou l'élastine, dans lesquels la proline et l'hydroxyproline mentionnées sont présentes, n'ont aucune capacité à former cette structure.

Structure tertiaire

La structure tertiaire permet la conservation de la structure secondaire, avec le repliement tridimensionnel de la molécule de protéine. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération de l'organisme. Le compactage spatial de la molécule de protéine est principalement assuré par la structure primaire, et indirectement aussi par la structure secondaire. La structure tertiaire est stabilisée par des interactions entre les chaînes latérales des résidus d'acides aminés, dans le cas des liaisons covalentes, y compris les ponts hydrogène, ainsi que par des liaisons non covalentes à faible énergie, c'est-à-dire des liaisons hydrogène. En solution aqueuse, la structure des protéines globulaires est compacte. Les chaînes latérales hydrophobes des résidus d'acides aminés sont cachées à l'intérieur de la molécule et les groupes hydrophiles se situent à la surface de la molécule. Les groupes polaires, y compris ceux cachés à l'intérieur de la molécule, ainsi que les éléments constitutifs des liaisons peptidiques, permettent la formation de liaisons hydrogène ainsi que d'interactions électrostatiques. La structure tertiaire ne se forme que lorsqu'il existe des liaisons permettant la jonction de résidus d'acides aminés éloignés linéairement les uns des autres.

Structure quaternaire

La dernière des structures présentées n'apparaît que dans certaines protéines et définit l'arrangement spatial ainsi que la composition en sous-unités par rapport à une seule molécule de protéine. Les protéines dans ce cas ont un poids moléculaire élevé et sont constituées de deux monomères ou plus, c'est-à-dire de chaînes peptidiques. Habituellement, dans le cas de la structure quaternaire, les éléments protéiques participant à sa formation sont reliés par des liaisons hydrogène à faible énergie. Dans certains cas, la structure est stabilisée par des ponts disulfure entre résidus de cystéine. Dans le cas du collagène et de l'élastine, les liaisons covalentes entre sous-unités sont exceptionnellement stables. Les propriétés biologiques de la structure quaternaire peuvent être modifiées par de petites molécules appelées effecteurs allostériques. Dans le cas de l'hémoglobine et des protéines enzymatiques, en particulier la lactate déshydrogénase, la structure quaternaire est très bien comprise. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération de l'organisme.

Peptides

Caractéristiques des peptides

Les peptides sont des composés chimiques constitués, de manière similaire aux protéines, d'acides aminés. Ils suscitent un large intérêt en remplissant des fonctions biologiques importantes. De nombreuses hormones ainsi que des neurotransmetteurs sont en fait des peptides. Dans le cas des peptides endogènes, ils agissent de manière antimicrobienne, fonctionnant comme un système de défense de l'organisme. Les peptides naturels et leurs analogues synthétiques sont considérés comme des composés attrayants d'importance thérapeutique en raison de leur haut degré d'activité, leur faible toxicité et l'absence d'interactions médicamenteuses. En pratique médicale, seuls quelques peptides trouvent une application en raison de leur instabilité biologique et de leur dégradation rapide ; cependant, la synthèse peptidique permet d'obtenir des formes stables. De même, par exemple, dans le cas de la synthèse de peptides à partir de sources naturelles, qui sont utilisés, entre autres, dans la production de vaccins. Le produit formé par la réaction de deux acides aminés est appelé dipeptide, avec le groupe amino libre d'un acide aminé et le groupe carboxyle libre de l'autre acide aminé préservés. Les peptides composés de plusieurs à plus d'une douzaine d'acides aminés sont appelés oligopeptides, tandis que les peptides plus longs, contenant plusieurs dizaines de résidus d'acides aminés, sont appelés polypeptides. La nomenclature des peptides commence par le nom du résidu de l'acide aminé N-terminal, suivi des noms des résidus d'acides aminés suivants, et se termine par le nom de l'acide aminé C-terminal. La séquence des acides aminés est écrite en utilisant des symboles à trois lettres ou à une lettre. Les peptides se présentent sous une forme non ramifiée, possédant seulement deux extrémités spécifiques. L'une d'elles est appelée extrémité amino, où se trouve l'acide aminé avec un groupe α-amino libre. L'autre est appelée extrémité carboxyle ou extrémité C, où se trouve l'acide aminé avec un groupe α-carboxyle libre.

Liaison peptidique

Le carbone, à la suite de la réaction du groupe α-carboxyle, se lie à l'azote du groupe α-amine par une liaison simple, une liaison peptidique. On suppose que cette liaison se forme sous la forme de deux structures qui restent en un équilibre mutuel spécifique. La liaison C-N passe à C=N et vice versa. La rotation autour de l'axe C=N n'est pas possible, ce qui rend la liaison peptidique suffisamment rigide pour posséder les caractéristiques d'une double liaison. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération du corps. Dans le cas d'une liaison peptidique impliquant le groupe imino de la proline ou de l'hydroxyproline avec le groupe carboxyle d'un autre acide aminé, une structure différente et distincte se forme. L'azote est alors incorporé dans la structure du cycle pyrrolidine ; le substituant hydrogène n'est pas présent, ce qui empêche toute rotation autour des liaisons formées en présence d'azote. Les acides aminés participant à la formation de la liaison peptidique perdent des fragments de molécules. Il s'agit des molécules -OH du groupe carboxyle et de -H du groupe amine. Par conséquent, les acides aminés présents dans les peptides et les protéines sont appelés résidus d'acides aminés. Les liaisons peptidiques ainsi formées sont stables et leur rupture ne peut se produire que sous l'action de bases et d'acides forts à température élevée simultanément.

Peptides biologiquement actifs

Les hormones peptidiques et les hormones protéiques sont couramment présentes dans l'environnement environnant. Elles étaient auparavant connues principalement comme des formes instables. Sous l'influence de la synthèse, la thérapie par peptides peut être choisie de manière de plus en plus audacieuse, ce qui sera durable et efficace en fonction des besoins du corps. C'est précisément pourquoi il vaut la peine de s'engager habilement et en toute sécurité dans la stimulation hormonale. En tenant compte de certains peptides biologiquement actifs, nous pouvons prendre l'exemple du glutathion, qui, étant un tripeptide de structure spécifique, est constitué de glutamate, cystéine et glycine. Le glutamate se présente comme l'acide aminé N-terminal. La liaison du glutamate avec la cystéine est cependant atypique pour les peptides et les protéines, car le groupe α-carboxyle du glutamate n'est pas présent ici, seul le groupe γ-carboxyle l'est. Le glutathion existe donc sous forme réduite et oxydée, étant γ-glutamylcystéinylglycine. Sous sa forme réduite, il possède un groupe sulfhydryle libre, et sous sa forme oxydée, une paire d'atomes d'hydrogène est détachée des groupes -SH. Les atomes de soufre restent dépourvus d'hydrogène, ce qui entraîne la formation d'un pont disulfure. La capacité du glutathion à être modifié en un état oxydé ou réduit est importante dans les processus d'oxydoréduction. Un autre exemple est également l'ocytocine et la vasopressine, qui, étant des nonapeptides produits par les neurones hypothalamiques et libérés par le lobe postérieur de l'hypophyse, ne diffèrent que par deux acides aminés. La cystéine se trouve en deux positions, ce qui conduit à la formation d'un pont disulfure. L'ocytocine agit comme une hormone stimulant l'activité contractile de l'utérus. La vasopressine, quant à elle, stimule l'absorption d'eau dans les tubules rénaux. La vasopressine joue également un rôle important dans la régulation de la sécrétion de l'hormone adrénocorticotrope (ACTH) en situation de stress. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération du corps.

Hormones peptidiques

Hormone adrénocorticotrope (ACTH)

L'hormone adrénocorticotrope, en tant que peptide de 39 acides aminés, résulte de la dégradation d'une molécule précurseur beaucoup plus grande, la pro-opiomélanocortine (POMC). La pro-opiomélanocortine sert également de source à d'autres peptides actifs. Deux peptides sont contenus dans la structure de l'ACTH. Ceux-ci incluent l'hormone α-mélanotrope (α-MSH), qui est structurellement identique aux 13 premiers acides aminés de l'ACTH, et le peptide de la partie intermédiaire de la lobe intermédiaire semblable à la corticotropine — fragment 18-39 de l'ACTH. La fonction principale de l'ACTH est considérée comme la stimulation du cortex surrénalien de manière à ce qu'il soit capable de sécréter des hormones stéroïdes. L'hormone adrénocorticotrope est responsable de la régulation de l'activité au niveau de la zone fasciculée et de la zone réticulée. Les 18 premiers acides aminés sont responsables de l'activité biologique de l'ACTH. La régulation de l'ACTH se fait par la corticolibérine (CRH), une hormone présente dans l'hypothalamus, qui libère la corticotropine via le cortisol par rétroaction négative. Cela signifie qu'une carence en cortisol provoque la stimulation de la CRH et de l'ACTH, tandis que son excès inhibe cette sécrétion. À son tour, en libérant du cortisol, de nombreuses fonctions vitales importantes sont régulées, notamment la mobilisation de l'organisme face aux conditions de stress, l'élévation de la pression artérielle et les capacités anti-inflammatoires. L'ACTH est sécrétée de manière pulsatile selon un rythme circadien, ce qui signifie que sa concentration la plus élevée est observée le matin, moment où elle est le plus nécessaire, puis diminue au cours de la journée. Une augmentation de la sécrétion d'ACTH est observée dans des cas pathologiques tels que l'insuffisance du cortex surrénalien, la maladie de Cushing ou le syndrome de Nelson.

Insuline et peptide C

L'insuline et le peptide C sont sécrétés dans le pancréas par le corps humain en permanence. Lors de la production d'insuline, dans le processus de sa biosynthèse, le peptide C est produit. Les cellules pancréatiques produisent la préproinsuline dans la première étape, qui subit une modification supplémentaire par le détachement d'acides aminés, conduisant à la formation de la proinsuline composée de deux chaînes A et B, reliées par le peptide C ; ensuite, le détachement du peptide C de la proinsuline a lieu, ce qui entraîne la formation de la forme finale. Au moment où le glucose apparaît dans le corps, le pancréas reçoit un signal pour libérer les granules contenant l'insuline stockée et la molécule de peptide C. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération du corps. Le peptide C est retenu dans le foie beaucoup plus longtemps que l'insuline, car il n'y est pas dégradé. Sa dégradation a lieu principalement dans les reins. Dans le cas de l'insuline comme du peptide C, une concentration élevée ou excessivement basse conduit au développement du diabète de type I ou II ainsi qu'à la maladie de Cushing. Pour le peptide C, les fluctuations de concentration peuvent également indiquer une insuffisance rénale chronique ou la présence de métastases ou de récidive tumorale locale, ce qui explique l'importance de maintenir des normes de concentration correctes.

Motiline

La motiline est une hormone associée aux muscles lisses de l'estomac et des intestins, contrôlée par les fibres nerveuses vagales. Synthétisée dans les cellules endocrines. En tant qu'hormone peptidique composée de 22 acides aminés disposés dans une séquence spécifique, elle est produite par les cellules de l'intestin grêle. Produite par les cellules endocrines du système digestif M (Mo), elle participe à la régulation de la motilité gastro-intestinale. La motiline est une hormone importante participant à la formation de la phase III du complexe moteur migrant (CMM), au cours de laquelle l'estomac et l'intestin grêle ont pour tâche de vider l'estomac des restes alimentaires inutiles et des cellules épithéliales exfoliées par la stimulation des mouvements péristaltiques. L'hormone affecte également la vidange de la vésicule biliaire pendant la période interdigestive, à la concentration la plus élevée de motiline.

Glucagon

Le glucagon est l'une des hormones impliquées dans la régulation de la concentration de glucose ; ce peptide est sécrété par les cellules endocrines du pancréas. C'est un polypeptide composé de 29 acides aminés, formé à partir d'un précurseur de 180 acides aminés dans sa structure. Les variations de la concentration de glucose permettent la sécrétion de glucagon. La production de l'hormone glucagon a lieu dans les îlots pancréatiques, où le glucagon ainsi que le polypeptide pancréatique lié au glicentine (GRPP) sont formés à partir du proglucagon. La tâche principale du glucagon est de maintenir la concentration appropriée de glucose dans le sérum lors de sa baisse entre les repas ou pendant un effort physique. Ses réserves dans de telles situations sont libérées par le foie pour fournir une protection adéquate à l'organisme. De plus, il peut participer à la régulation de la prise alimentaire, ce qui peut entraîner une sensation de satiété plus précoce. Le glucagon peut potentiellement inhiber la libération de ghréline et également inhiber le péristaltisme intestinal. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération du corps.

Hormones protéiques

Hormone de croissance HGH. L'hormone de croissance HGH est également appelée somatotropine. Elle est produite par des cellules acidophiles appartenant au lobe antérieur de l'hypophyse. Cette hormone entraîne une prolifération accrue des cellules de divers tissus, ce qui se traduit par une augmentation de leur nombre et de leur taille. La HGH est composée de 190 acides aminés sous la forme d'une simple chaîne polypeptidique. Dans le corps, elle est libérée de manière pulsatile environ toutes les 3-4 heures, et ses concentrations les plus élevées sont enregistrées la nuit. Le processus de sécrétion hormonale est régulé par des hormones hypothalamiques caractérisées par des actions opposées. Ces hormones comprennent l'hormone provoquant la libération de l'hormone de croissance GN-RH et l'hormone inhibant sa libération SRIF. Lors de la libération de somatotropine, ce processus est régulé par des neurohormones : somatolibérine (GHRH), somatostatine (GHIH), ghréline, glucocorticostéroïdes, acides gras, glucose, insuline et hormones sexuelles. L'hormone de croissance régule les processus métaboliques, la modulation de la croissance corporelle, ainsi que la stimulation et la prolifération des cellules. L'action de la HGH est assez large et inclut, entre autres, la stimulation de la croissance des os longs, la synthèse des acides nucléiques et la régulation du métabolisme des glucides. L'hormone de croissance a une large application chez les personnes pratiquant un sport. L'administration de somatotropine chez les athlètes favorise le renforcement et la construction musculaire ainsi que la minimisation des blessures pendant l'entraînement, grâce au développement du tissu conjonctif qui forme le cartilage. Lors de la décision de prendre de l'hormone de croissance, il est également important de maintenir d'autres facteurs tels qu'un sommeil suffisant et une alimentation appropriée. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération du corps.

Conclusions

Comme mentionné ci-dessus, les acides aminés, les protéines et les peptides participent au bon fonctionnement de l'organisme. Dans le cas des peptides, on peut conclure que leur utilisation habile permet une thérapie de santé sûre, efficace et satisfaisante. En tenant compte de leur action, ils sont indiqués pour une utilisation dans presque tous les cas et pour toutes les personnes. Ils sont particulièrement recommandés aux sportifs à des fins régénératives et préventives. Les carences en hormones protéiques comme en hormones peptidiques peuvent entraîner de graves perturbations du fonctionnement de l'organisme. Le rôle biologique des acides aminés, des protéines et des peptides dans le bon fonctionnement et la régénération de l'organisme.

Bibliographie :

1. Bańkowski.E, Biochimie. 2020; 160(1-3):33-41
2. Dryweń.M, Dźwigała J, Importance des acides aminés à chaîne ramifiée dans la nutrition humaine ainsi que dans la prévention et le déroulement de certaines maladies. Médecine Générale et Sciences de la Santé; 2013; 3(1) 379-384
3. Darewicz.M, Borawska J, Minkiewicz P, Peptides biologiquement actifs libérés à partir des protéines alimentaires. 2015; 3(100) 26-41; DOI:10.15193/zntj/2015/100/037
4. Miyamoto.T, Détection et quantification des résidus d'acides aminés D dans les peptides et les protéines par hydrolyse acide. 2018; 775-782; DOI:10.1016/j.bbapap.2017.12.010
5. Bottecchia.C, Modification photocatalytique des acides aminés, peptides et protéines. 2018; 26-42; DOI:10.1002/chem.201803074
6. Rutherfurd M, Analyse des acides aminés. 2009; 11.9.1-11.9.37; DOI:10.1002/0471140864.ps1109s58
7. Rob.M, Liskamp.J, Peptides et protéines comme source continue d'inspiration passionnante pour les peptidomimétiques. 2011; 1626-1653; DOI:10.1002/cbic.201000717
8. Lewandowski K, Lewiński A, Hormones peptidiques sécrétées dans le tube digestif. 2012: 12(1) 10-14
9. Klein A. Mécanismes moléculaires de la régulation hormonale. Éditions de l'Université Jagellonne. 2010; 200-233
10. Marciniak. P, Szymczak.M, Hormones peptidiques. Progrès en biologie cellulaire. 2011; 43-63
11. O'Neill.R, Murphy.R, Endocrinologie. 2012; 30-45
12. Siewko.K, Szelachowska.M, Peptide C comme facteur de risque de développement du diabète de type 1 chez les parents au premier degré de personnes atteintes de diabète auto-immun. P2009; 60(5) 26-43
13. Romański.K, Goździewska.K, Ghréline et motiline : similitudes et différences dans la régulation de l'activité motrice du tube digestif. 2008; 64(11) 5-19
14. Nylec.M, Olszanecka.M, Rôle du glucagon dans la pathogenèse du diabète de type II. 2010; 1734-3321
15. Hsiao.Y, Yamada.M, Rôles des hormones peptidiques et de leurs récepteurs lors du développement des racines des plantes. 2020; 12(1) 22; DOI:10.3390/genes12010022
16. Imura.H, Nakai Y, Tanaka N, ACTH et peptides apparentés. 2000; 41(5) 949-56
17. Brownstein M, Hormone adrénocorticotrope dans le système nerveux central. 2000; 22: 93-9
18. Itoh. A, Motiline et application clinique. 2001; 593-608; DOI:10.1016/S0196-9781(96)00333-6 19. Chen.C, Ghréline et motiline dans le système gastro-intestinal. 2012; DOI:10.2174/138161212803216915
19. Drucker.D, Mécanismes d'action et application thérapeutique du peptide-1 de type glucagon. Métabolisme cellulaire, 2018: 740-756; DOI:10.1016/j.cmet.2018.03.001
20. Bildingmaier. M, Hormone de croissance. 2009; 187-200
21. Lee.S, Park.H, Évaluation de la bioefficacité d'une forme stabilisée d'hormone de croissance humaine (SP-hGH). 2013; 45(10):722-727; DOI:10.1055/s-0033-1345126
22. Maciejewska.Z, Korek.E, Rôle de l'hormone de croissance, du facteur de croissance de type insulinomimétique 1 et de la ghréline. 2016; 216-220