El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo

Los aminoácidos de diferentes longitudes de cadena y diferentes secuencias pueden formar dímeros y polímeros. Dependiendo del número de residuos de aminoácidos ubicados en la cadena polimérica, los polímeros se dividen en péptidos y proteínas. Los péptidos contienen aproximadamente 50 aminoácidos en su estructura, mientras que las proteínas contienen un mayor número de residuos de aminoácidos en una o más cadenas que los péptidos. Los aminoácidos, proteínas y péptidos desempeñan un papel esencial en el correcto funcionamiento del cuerpo. Las terapias modernas con péptidos permiten la regeneración del cuerpo.

Palabras clave: péptido · aminoácido · proteína · hélice α · estructura β · cadena no polar · alanina · valina · leucina · isoleucina · fenilalanina · triptófano · metionina · prolina · glicina · serina · treonina · tirosina · cisteína · asparagina · glutamina · ácido aspártico · ácido glutámico · configuración · conformación · dipéptido · oligopéptido · enlace peptídico · hormona de crecimiento

Lista de abreviaturas: ACTH- adrenocorticotropina; CRH- corticoliberina; POMC- proopiomelanocortina; MMC- complejo motor migratorio; GRPP- polipéptido pancreático relacionado con glicentina; HGH- hormona de crecimiento humana. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo, presentado de la siguiente manera, permitirá familiarizarse con su acción y las posibilidades que ofrecen.

Características de los aminoácidos

Los aminoácidos, como uno de los componentes más conocidos de los organismos vivos, se presentan como derivados de ácidos orgánicos, donde al menos un átomo de hidrógeno es reemplazado por un grupo amino. Son componentes comunes, presentes tanto en forma libre como unida — en el caso de péptidos o proteínas. Cada uno de los aminoácidos que se encuentran en las proteínas, con excepción de la prolina y la hidroxiprolina, tiene un grupo amino ubicado en el carbono α y una cadena lateral R, que puede tener una estructura diferente y está conectada por el mismo átomo de carbono.

Fórmula general de un aminoácido.

A. En forma libre

B. En forma de zwitterión. Se conocen aproximadamente 300 aminoácidos en el entorno, sin embargo, 22 ocurren comúnmente, de los cuales 2 adicionales se han descubierto relativamente recientemente y solo se encuentran en ciertas proteínas. La presencia y ubicación en la estructura proteica de los aminoácidos ya conocidos está determinada por propiedades genéticas; en algunos casos, esto es resultado de modificaciones postraduccionales de residuos de aminoácidos que fueron incorporados previamente en la cadena proteica. Los aminoácidos restantes pueden presentarse en forma libre o en combinaciones no proteicas. El papel de un aminoácido en una proteína está determinado por la estructura de su cadena lateral, por lo que la clasificación de los aminoácidos se define en varios grupos, dependiendo de la naturaleza de las cadenas laterales que posee el aminoácido.

Aminoácidos con cadenas no polares

El grupo de aminoácidos con cadenas no polares incluye, en orden: alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina, prolina y glicina. En el caso de los dos últimos aminoácidos mencionados, existe una cierta dependencia. La prolina, como ejemplo atípico, no posee un grupo α-amino sino un grupo imino, que está incorporado en la estructura del anillo de pirrolidina. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo. La glicina, por otro lado, no posee una cadena lateral, siendo reemplazada por un átomo de hidrógeno. Cada uno de los aminoácidos mencionados tiene una cadena lateral no polar, que no tiene la capacidad de adquirir o perder protones y no participa en la formación de enlaces de hidrógeno o iónicos. La cadena lateral se considera mayormente lipofílica, es decir, hidrofóbica — no se une al agua. Tales cadenas evitan el ambiente acuoso adhiriéndose entre sí y se orientan hacia el interior de la molécula de la proteína. Cuando se encuentran en un ambiente acuoso, su comportamiento se compara mejor con el de gotas de aceite — se combinan en gotas más grandes, reduciendo simultáneamente el contacto con el agua de esta manera.

Aminoácidos con cadenas laterales polares no cargadas

El grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga incluye: serina, treonina, tirosina, cisteína, asparagina y glutamina. Los aminoácidos presentados tienen carga cero en un ambiente con pH neutro, sin embargo, en el caso de la cisteína y la tirosina, a pH alcalino, pueden perder un protón. La serina, treonina y tirosina son capaces de formar un enlace de hidrógeno debido a que poseen un grupo hidroxilo polar. También pueden formarse enlaces de hidrógeno en el caso de las cadenas laterales de la asparagina y glutamina debido a sus grupos carbonilo y amida. El grupo amida de la asparagina, así como los grupos hidroxilo de la serina y treonina, pueden ser sitios de unión de componentes de azúcar. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo.

Aminoácidos con cadenas ácidas

El grupo de aminoácidos con cadenas ácidas incluye ácido aspártico y ácido glutámico. Los grupos carboxilo son visibles en la estructura de las cadenas laterales de estos aminoácidos. En un ambiente de pH neutro, sufren una disociación completa, convirtiéndose en portadores de carga negativa. Las formas completamente ionizadas del ácido aspártico y ácido glutámico se llaman aspartato y glutamato. Los nombres resultantes, transformados tras la ionización, indican que en un ambiente con un valor de pH fisiológico son aniones. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo.

Aminoácidos con cadenas básicas

Aminoácidos con cadenas básicas. El grupo de aminoácidos con cadenas básicas incluye: lisina, arginina e histidina. Las cadenas laterales de estos aminoácidos contienen grupos capaces de unirse a protones. Estos grupos incluyen el grupo ε-amino de la lisina, el grupo guanidino de la arginina y el anillo imidazol de la histidina. A pH fisiológico, los grupos R de la lisina y la arginina están completamente ionizados, adquiriendo así una carga positiva. El aminoácido libre histidina tiene un carácter ligeramente básico, presentándose en el ambiente en forma neutra a pH fisiológico. Sin embargo, puede ocurrir que la histidina en una proteína tenga un grupo R que esté cargado positivamente o sea neutro, dependiendo del ambiente creado por la proteína. Esto juega un papel esencial en el funcionamiento de la proteína conocida como hemoglobina.

Proteínas

Características de las proteínas

Las proteínas, como polímeros de condensación de aminoácidos que se encuentran abundantemente en el cuerpo humano, son el componente estructural principal para su correcto funcionamiento. Aquellas construidas exclusivamente a partir de residuos de aminoácidos se denominan proteínas simples, es decir, proteinas. Las proteínas complejas, proteidas, contienen además un grupo prostético que no es un componente proteico. Como productos de alto peso molecular, se forman como resultado de la interacción del grupo α-carboxilo de un aminoácido con el grupo α-amino de otro aminoácido, formando un enlace peptídico. Las proteínas cuyo peso molecular es mayor a 10,000 daltons (Da) pueden llamarse polipéptidos. Todas las proteínas con un peso molecular menor se denominan oligopeptidos. Cada proteína tiene una cadena proteica que consta de entre 100 y 1,000 residuos de aminoácidos.

Estructura primaria

La estructura primaria de la cadena polipeptídica de una proteína dada determina el orden (secuencia) de conexión de los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Los aminoácidos individuales están conectados covalentemente mediante enlaces peptídicos. Solo ocurren secuencias específicas de aminoácidos en las proteínas debido a la gran posibilidad de combinaciones. La disposición de los residuos de aminoácidos a lo largo de la cadena polipeptídica no está estricta ni claramente definida. Usando la molécula de proteína hemoglobina como ejemplo, se puede señalar la importancia de la estructura primaria. En este caso, el reemplazo de un aminoácido por otro causa posteriormente la formación de hemoglobina patológica. Para entender mejor la esencia de su formación, por ejemplo, en la sexta posición, el glutamato es reemplazado por otro aminoácido (valina o lisina), lo que conduce al desarrollo de consecuencias biológicas negativas. Los glóbulos rojos pasan a un estado biológicamente alterado, lo que provoca un cambio en la forma de las células sanguíneas a una atípica. Las células sanguíneas se vuelven susceptibles a la hemólisis, lo que simultáneamente causa una reducción en el número de eritrocitos en la sangre. Los productos de descomposición de los eritrocitos son capturados por el hígado y el bazo, y la concentración del pigmento biliar, es decir, la bilirrubina, aumenta como resultado de la descomposición del hemo en la hemoglobina. La consecuencia de estos procesos es el desarrollo de la condición patológica conocida como anemia hemolítica.

Estructura secundaria

Al hablar de estructura secundaria, los términos fundamentales son los conceptos de configuración y conformación. Mientras que la configuración se refiere a las relaciones geométricas entre conjuntos específicos de átomos, la conformación se refiere a la estructura espacial de la proteína. En el caso de la configuración, ocurre un cambio mutuo en la construcción de enlaces ya formados, por ejemplo, la transformación de D-alanina en L-arginina. Tal conversión puede lograrse rompiendo los enlaces covalentes existentes y reformándolos. La conformación, por otro lado, no conduce a la ruptura de enlaces covalentes, sino a la ruptura y reformación de fuerzas no covalentes, es decir, puentes de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas. Solo algunas de las conformaciones resultantes tienen significado biológico. La forma más comúnmente encontrada de la estructura secundaria de una proteína es la hélice α en forma de espiral. Una vuelta de la hélice α corresponde a 3.6 residuos de aminoácidos. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo. La forma espiral específica y distintiva permite la formación de enlaces de hidrógeno, tanto intracadena como entre vueltas, de máxima fuerza, debido a la posibilidad de interacciones electrostáticas. La estructura de la hélice α que abarca el enlace peptídico de la cadena proteica permite su participación en la formación de enlaces de hidrógeno, con la excepción de los enlaces que involucran los grupos imino de la prolina. Los polipéptidos obtenidos por síntesis a partir de aminoácidos L o D forman espontáneamente la estructura de hélice α. En el caso de polipéptidos formados a partir de racematos de aminoácidos y polímeros de ciertos aminoácidos, por ejemplo, prolina o hidroxiprolina, no poseen la capacidad de formarla espontáneamente. Por ejemplo, la α-queratina, que es una proteína presente, entre otros, en el cabello, está cubierta casi en su totalidad por la estructura de hélice α, mientras que el colágeno o la elastina, en los que están presentes la prolina y la hidroxiprolina mencionadas, no tienen ninguna capacidad para formar esta estructura.

Estructura terciaria

La estructura terciaria permite la preservación de la estructura secundaria, con el plegamiento tridimensional de la molécula proteica. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo. El empaquetamiento espacial de la molécula proteica es principalmente responsabilidad de la estructura primaria, y de forma indirecta también de la estructura secundaria. La estructura terciaria se estabiliza por interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, en el caso de enlaces covalentes, incluyendo puentes de hidrógeno, así como por enlaces no covalentes de baja energía, es decir, enlaces de hidrógeno. En soluciones acuosas, la estructura de las proteínas globulares es compacta. Las cadenas laterales hidrofóbicas de los residuos de aminoácidos están ocultas dentro de la molécula y los grupos hidrofílicos se encuentran en la superficie de la molécula. Los grupos polares, incluidos aquellos ocultos en el interior de la molécula, junto con los elementos constituyentes de los enlaces peptídicos, permiten la formación de enlaces de hidrógeno así como interacciones electrostáticas. La estructura terciaria se forma solo cuando existen enlaces que permiten la unión de residuos de aminoácidos que están linealmente distantes entre sí.

Estructura Cuaternaria

La última de las estructuras presentadas ocurre solo en ciertas proteínas y define la disposición espacial y la composición de subunidades en referencia a una única molécula proteica. Las proteínas en este caso tienen un peso molecular alto y consisten en dos o más monómeros, es decir, cadenas peptídicas. Usualmente, en el caso de la estructura cuaternaria, los elementos proteicos que participan en su formación están conectados por enlaces de hidrógeno de baja energía. En algunos casos, la estructura se estabiliza mediante puentes disulfuro entre residuos de cisteína. En el caso del colágeno y la elastina, los enlaces covalentes entre subunidades son excepcionalmente estables. Las propiedades biológicas de la estructura cuaternaria pueden modificarse mediante sustancias de pequeña molécula conocidas como efectores alostéricos. En el caso de la hemoglobina y las proteínas enzimáticas, particularmente la lactato deshidrogenasa, la estructura cuaternaria está muy bien comprendida. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo.

Péptidos

Características de los péptidos

Los péptidos son compuestos químicos formados, al igual que las proteínas, por aminoácidos. Son objeto de amplio interés, cumpliendo funciones biológicas importantes. Muchos hormonas así como neurotransmisores son, de hecho, péptidos. En el caso de los péptidos endógenos, actúan antimicrobianamente, funcionando como un sistema de defensa del cuerpo. Los péptidos naturales y sus análogos sintéticos se consideran compuestos atractivos de importancia terapéutica debido a su alto grado de actividad, baja toxicidad y ausencia de interacciones medicamentosas. En la práctica médica, solo unos pocos péptidos encuentran aplicación debido a la inestabilidad biológica y rápida degradación; sin embargo, la síntesis de péptidos permite obtener formas estables. De manera similar, por ejemplo, en el caso de la síntesis de péptidos a partir de fuentes naturales, que se utilizan, entre otros, en la producción de vacunas. El producto formado por la reacción de dos aminoácidos se llama dipéptido, conservando el grupo amino libre de un aminoácido y el grupo carboxilo libre del otro aminoácido. Los péptidos que están compuestos por varios hasta más de una docena de aminoácidos se denominan oligopeptidos, mientras que los péptidos más largos, que contienen varias docenas de residuos de aminoácidos, se llaman polipéptidos. La nomenclatura de los péptidos comienza con el nombre del residuo del aminoácido N-terminal, seguido por los nombres de los residuos de aminoácidos subsecuentes, y termina con el nombre del aminoácido C-terminal. La secuencia de aminoácidos se escribe usando símbolos de tres letras o de una letra. Los péptidos ocurren en forma no ramificada, poseyendo solo dos extremos específicos. Uno de ellos se llama el extremo amino, donde ocurre el aminoácido con un grupo α-amino libre. El otro se llama extremo carboxilo o extremo C, donde ocurre el aminoácido con un grupo α-carboxilo libre.

Enlace peptídico

El carbono, como resultado de la reacción del grupo α-carboxilo, se une al nitrógeno del grupo α-amino mediante un enlace simple, un enlace peptídico. Se presume que este enlace se forma en forma de dos estructuras que permanecen en un equilibrio mutuo específico. El enlace C-N pasa a C=N y viceversa. No es posible la rotación respecto al eje C=N, por lo que el enlace peptídico es lo suficientemente rígido como para poseer las características de un enlace doble. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo. En el caso de un enlace peptídico con la participación del grupo imino de la prolina o hidroxiprolina con el grupo carboxilo de otro aminoácido, se forma una estructura diferente y distinta. El nitrógeno en este caso se incorpora a la estructura del anillo de pirrolidina; el sustituyente hidrógeno no ocurre, por lo que no hay posibilidad de rotación respecto a los enlaces que se forman en presencia de nitrógeno. Los aminoácidos que participan en la formación del enlace peptídico pierden fragmentos de moléculas. Estos son las moléculas -OH del grupo carboxilo y -H del grupo amino. Por lo tanto, los aminoácidos que se encuentran en péptidos y proteínas se llaman residuos de aminoácidos. Los enlaces peptídicos resultantes son estables y su ruptura solo puede ocurrir bajo la acción de bases y ácidos fuertes a la vez que a alta temperatura.

Péptidos biológicamente activos

Las hormonas peptídicas y las hormonas proteicas están comúnmente presentes en el entorno circundante. Anteriormente se conocían principalmente como formas inestables. Bajo la influencia de la síntesis, la terapia con péptidos puede seleccionarse cada vez con más audacia, siendo duradera y efectiva según las necesidades del cuerpo. Por eso precisamente vale la pena involucrarse de manera hábil y segura con la estimulación hormonal. Teniendo en cuenta ciertos péptidos biológicamente activos, podemos usar como ejemplo el glutatión, que, siendo un tripéptido de estructura específica, está formado por glutamato, cisteína y glicina. El glutamato aparece como el aminoácido N-terminal. La unión del glutamato con la cisteína es, sin embargo, atípica para péptidos y proteínas, porque aquí no ocurre el grupo α-carboxilo del glutamato, solo el grupo γ-carboxilo. Por lo tanto, el glutatión se presenta en forma reducida y oxidada, siendo γ-glutamilcisteinilglicina. En su forma reducida posee un grupo sulfhidrilo libre, y en su forma oxidada, se desprende un par de átomos de hidrógeno de los grupos -SH. Los átomos de azufre quedan sin hidrógeno, lo que da lugar a la formación de un puente disulfuro. La capacidad del glutatión para modificarse en un estado oxidado o reducido es importante en los procesos de oxidación-reducción. Otro ejemplo son la oxitocina y la vasopresina, que, siendo nonapéptidos producidos por neuronas hipotalámicas y liberados por el lóbulo posterior de la glándula pituitaria, difieren en solo dos aminoácidos. La cisteína aparece en dos posiciones, lo que conduce a la formación de un puente disulfuro. La oxitocina actúa como una hormona que estimula la actividad contráctil del útero. La vasopresina, por otro lado, estimula la absorción de agua en los túbulos renales. La vasopresina también juega un papel importante en la regulación de la secreción de la hormona adrenocorticotrópica (ACTH) en situaciones de estrés. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo.

Hormonas peptídicas

Hormona adrenocorticotrópica (ACTH)

La hormona adrenocorticotrópica, como un péptido de 39 aminoácidos, surge como resultado de la degradación de una molécula precursora mucho más grande, la proopiomelanocortina (POMC). La proopiomelanocortina también sirve como fuente de otros péptidos activos. Dos péptidos están contenidos dentro de la estructura de la ACTH. Estos incluyen la hormona α-melanotrópica (α-MSH), que es estructuralmente idéntica a los primeros 13 aminoácidos de la ACTH, y el péptido de la lóbulo intermedio similar a la corticotropina — fragmento 18-39 de la ACTH. La función principal de la ACTH se considera la estimulación de la corteza suprarrenal de tal manera que sea capaz de secretar hormonas esteroides. La hormona adrenocorticotrópica es responsable de la regulación de la actividad a nivel de la zona fasciculada y la zona reticular. Los primeros 18 aminoácidos son responsables de la actividad biológica de la ACTH. La regulación de la ACTH ocurre a través de la corticoliberina (CRH), una hormona presente en el hipotálamo, liberando corticotropina mediante el cortisol a través de retroalimentación negativa. Esto significa que la deficiencia de cortisol causa la estimulación de CRH y ACTH, mientras que su exceso inhibe esta secreción. A su vez, al liberar cortisol, se regulan muchas funciones vitales importantes, incluyendo la movilización del cuerpo ante condiciones de estrés, la elevación de la presión arterial y las capacidades antiinflamatorias. La ACTH secretada de forma pulsátil en un ritmo circadiano significa que su concentración más alta se observa en las horas de la mañana cuando es más necesaria, disminuyendo luego a medida que avanza el día. Un aumento en la secreción de ACTH se observa en casos patológicos como insuficiencia de la corteza suprarrenal, enfermedad de Cushing o síndrome de Nelson.

Insulina y péptido C

La insulina y el péptido C son secretados en el páncreas por el cuerpo humano en todo momento. Durante la producción de insulina, en el proceso de su biosíntesis, se produce el péptido C. Las células pancreáticas producen preproinsulina en la primera etapa, que es sometida a una modificación adicional mediante el desprendimiento de aminoácidos, lo que conduce a la formación de proinsulina compuesta por dos cadenas A y B, que están conectadas por el péptido C; posteriormente, ocurre el desprendimiento del péptido C de la proinsulina, lo que causa la formación de la forma final. En el momento en que aparece glucosa en el cuerpo, el páncreas recibe una señal para liberar gránulos con la insulina almacenada y la molécula de péptido C. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo. El péptido C se retiene en el hígado mucho más tiempo que la insulina, debido a que no se degrada allí. Su descomposición ocurre principalmente en los riñones. En el caso tanto de la insulina como del péptido C, una concentración elevada o excesivamente baja conduce al desarrollo de diabetes tipo I o tipo II, así como a la enfermedad de Cushing. En el caso del péptido C, las fluctuaciones en la concentración también pueden indicar insuficiencia renal crónica o la presencia de metástasis o recurrencia tumoral local, por lo que mantener normas correctas de concentración es tan importante.

Motilina

La motilina es una hormona asociada con los músculos lisos del estómago e intestinos, controlada por fibras nerviosas vagales. Se sintetiza en células endocrinas. Como una hormona peptídica formada por 22 aminoácidos ubicados en una secuencia específica, es producida por células del intestino delgado. Producida por células endocrinas del sistema digestivo M (Mo), participa en la regulación de la motilidad gastrointestinal. La motilina es una hormona importante que participa en la formación de la fase III del complejo motor migratorio (MMC), en la cual el estómago y el intestino delgado tienen la tarea de vaciar el estómago de restos innecesarios de alimentos y células epiteliales exfoliadas mediante la estimulación de movimientos peristálticos. La hormona además afecta el vaciamiento de la vesícula biliar durante el período interdigestivo en la concentración más alta de motilina.

Glucagón

El glucagón es una de las hormonas involucradas en la regulación de la concentración de glucosa; este péptido es secretado por células endocrinas del páncreas. Es un polipéptido compuesto por 29 aminoácidos, formado a partir de un precursor de 180 aminoácidos en su estructura. Los cambios en la concentración de glucosa permiten la secreción de glucagón. La producción de la hormona glucagón ocurre en los islotes pancreáticos, en los cuales el glucagón así como el polipéptido pancreático relacionado con glicentina (GRPP) se forman a partir de la proglucagón. La tarea principal del glucagón es mantener la concentración adecuada de glucosa en el suero durante su descenso entre comidas o durante el esfuerzo físico. Sus reservas en tales situaciones se liberan desde el hígado para proporcionar al cuerpo la protección adecuada. Además, puede participar en la regulación de la ingesta de alimentos, por lo que la sensación de saciedad puede aparecer antes. El glucagón puede potencialmente inhibir la liberación de grelina y también inhibir el peristaltismo intestinal. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo.

Hormonas proteicas

Hormona del crecimiento HGH. La hormona del crecimiento HGH también se llama somatotropina. Es producida por células acidófilas pertenecientes al lóbulo anterior de la glándula pituitaria. La hormona conduce a un aumento de la proliferación de células de varios tejidos, lo que resulta en un incremento en su número y tamaño. La HGH consta de 190 aminoácidos en forma de una cadena polipeptídica simple. En el cuerpo se libera de forma pulsátil aproximadamente cada 3-4 horas, y sus concentraciones más altas se registran durante la noche. El proceso de secreción hormonal está regulado por hormonas hipotalámicas caracterizadas por acciones opuestas. Estas hormonas incluyen la hormona que causa la liberación de la hormona del crecimiento GN-RH y la hormona que inhibe su liberación SRIF. Durante la liberación de somatotropina, este proceso está regulado por neurohormonas: somatoliberina (GHRH), somatostatina (GHIH), grelina, glucocorticosteroides, ácidos grasos, glucosa, insulina y hormonas sexuales. La hormona del crecimiento regula procesos metabólicos, la modulación del crecimiento corporal y la estimulación y proliferación celular. La acción de la HGH es bastante amplia e incluye, entre otros, la estimulación del crecimiento de huesos largos, la síntesis de ácidos nucleicos y la regulación del metabolismo de carbohidratos. La hormona del crecimiento tiene una amplia aplicación entre personas dedicadas al deporte. La administración de somatotropina en atletas afecta el fortalecimiento y desarrollo muscular, así como la minimización de lesiones durante el entrenamiento, mediante el desarrollo del tejido conectivo que forma el cartílago. Al tomar la decisión de usar hormona del crecimiento, también es importante mantener otros factores como un sueño suficiente y una dieta adecuada. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo.

Conclusiones

Como se mencionó anteriormente, los aminoácidos, proteínas y péptidos participan en el correcto funcionamiento del cuerpo. En el caso de los péptidos, se puede concluir que su uso hábil permite una terapia de salud segura, eficaz y satisfactoria. Teniendo en cuenta su acción, están indicados para su uso en casi todos los casos y para todas las personas. Se recomiendan especialmente para deportistas con fines regenerativos y preventivos. Las deficiencias tanto de hormonas proteicas como de hormonas peptídicas pueden provocar graves alteraciones en el funcionamiento del cuerpo. El papel biológico de los aminoácidos, proteínas y péptidos en el correcto funcionamiento y regeneración del cuerpo.

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